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¿Qué papel tiene el tamaño de una proteína en las interacciones proteína-proteína?


Las interacciones proteína-proteína ocurren cuando dos o más proteínas se unen, posiblemente para alguna función biológica importante. Recientemente, estoy comenzando a investigar más las proteínas y, en particular, las redes relacionadas con las proteínas, como las redes de interacción proteína-proteína. Me encontré pensando en la siguiente pregunta:

Pregunta: ¿El tamaño relativo de dos proteínas afecta significativamente la probabilidad de que interactúen? ¿Afecta cómo ellos interactúan?

Sería plausible para mí descargar una red de interacción proteína-proteína y calcular su tamaño relativo a partir de los archivos PDB de las proteínas. Sin embargo, predigo que los resultados de tal cálculo no ofrecerían mucha información sobre por qué (o por qué no) los tamaños de las proteínas afectan la unión.


Las interacciones proteicas ocurren principalmente (si no todas) a través de residuos que están en la "superficie" y expuestos al medio en el que existen, ya sea citoplasmático o extracelular. Entonces, un pensamiento ingenuo sería adivinar que una mayor área de superficie significa una mayor franja de regiones expuestas y probables partes interactuantes. Una proteína puede unirse a muchas otras, incluso simultáneamente, a través de diferentes superficies de interacción. Sin embargo, otros factores también determinan si un conjunto dado de dos proteínas interactúa, siendo el más importante dónde se localizan en una célula determinada. Si una proteína es nuclear pero la otra está en la membrana plasmática, es muy poco probable que alguna vez interactúen, incluso si la termodinámica favorece en gran medida la formación de complejos. La interacción entre dos proteínas también depende de sus respectivas conformaciones, que además pueden ser reguladas por eventos tales como modificaciones postraduccionales (p. Ej., Fosforilación por una quinasa), estado de nucleótido unido (p. Ej., GTP frente a GDP en una proteína G). Por último, los andamios también pueden secuestrar y organizar grupos de proteínas juntos espacialmente y aumentar la probabilidad de que interactúen. En conjunto, creo que es muy poco probable que solo mirar el área de superficie 3D de una proteína diga mucho sobre su "interactividad" con otras proteínas.


@gkadam es correcto y bastante exhaustivo. Hay muchas cosas que pueden afectar la unión de proteínas, y muchas de ellas tienen poco que ver con la proteína en sí, sino con dónde está y qué más está haciendo.

Todas las demás cosas en igualdad de condiciones, las proteínas más pequeñas formarán redes más rápidamente que las más grandes por razones cinéticas.

Las diferencias de tamaño no afectan la probabilidad de que dos proteínas interactúen por sí mismas. Las proteínas grandes y las pequeñas interactúan todo el tiempo.


Inhibición de interacciones proteína-proteína utilizando moléculas diseñadas

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Modelo de enfermedad in silico: de redes simples a enfermedades complejas

Debmalya Barh,. Vasco Azevedo, en Biotecnología Animal (Segunda Edición), 2020

Interacciones proteína-proteína

Las predicciones de PPI son métodos utilizados para predecir el resultado de pares o grupos de interacciones de proteínas. Estas predicciones se realizan in vivo y se pueden utilizar varios métodos para llevar a cabo las predicciones. La predicción de interacciones es importante ya que ayuda a los investigadores a hacer inferencias de los resultados de la PPI. Los PPI pueden estudiarse mediante el perfil filogenético, identificando patrones estructurales y pares homólogos, localización intracelular y modificaciones postraduccionales, entre otros (Choi, 2007). Tuncbag et al. (2009).


Inhibidores de interacciones proteína-proteína: moléculas pequeñas, péptidos y macrociclos Editor: Ali Tavassoli

Las interacciones proteína-proteína (IBP) están en el corazón de la mayoría de los procesos celulares y con frecuencia están desreguladas o usurpadas en la enfermedad. Dado este papel central, la inhibición de los IBP ha sido de gran interés como medio para tratar una amplia variedad de enfermedades. Sin embargo, existen desafíos inherentes en el desarrollo de moléculas capaces de alterar las áreas interfaciales grandes y relativamente sin rasgos involucrados. A pesar de esto, ha habido una serie de éxitos en este campo en los últimos años utilizando tanto enfoques tradicionales de descubrimiento de fármacos como estrategias innovadoras e interdisciplinarias que utilizan nuevos andamios químicos. Este libro cubre exhaustivamente los diversos aspectos de la inhibición de PPI, que abarca moléculas pequeñas, peptidomiméticos, péptidos cíclicos, péptidos grapados y macrociclos. Ilustrado en su totalidad con estudios de casos exitosos, este libro proporciona una visión holística y de vanguardia del área temática y es ideal para biólogos químicos y químicos médicos interesados ​​en desarrollar inhibidores de PPI.


Manual de preparación de proteínas

Obtenga más información sobre cómo desalinizar, intercambiar tampones, concentrar y / o eliminar contaminantes de muestras de proteínas, inmunoprecipitación y otros métodos de purificación y limpieza de proteínas utilizando varias herramientas de biología de proteínas de Thermo Scientific en este manual de 32 páginas.

  • Inmunoprecipitación (IP), co-IP y cromatina-IP
  • Etiquetas de purificación de proteínas recombinantes
  • Dializar las muestras de proteínas de forma segura utilizando casetes y dispositivos de diálisis Slide-A-Lyzer
  • Desalinice rápidamente las muestras con alta recuperación de proteínas utilizando placas y columnas de desalinización por centrifugación Zeba
  • Extraiga de manera eficiente contaminantes específicos utilizando resinas optimizadas para la eliminación de detergentes o endotoxinas
  • Concentre muestras de proteínas diluidas rápidamente utilizando concentradores de proteínas Pierce

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Las interacciones proteicas se caracterizan fundamentalmente como estables o transitorias, y ambos tipos de interacciones pueden ser fuertes o débiles. Las interacciones estables son aquellas asociadas con proteínas que se purifican como complejos de múltiples subunidades, y las subunidades de estos complejos pueden ser idénticas o diferentes. La hemoglobina y la ARN polimerasa del núcleo son ejemplos de interacciones de múltiples subunidades que forman complejos estables.

Se espera que las interacciones transitorias controlen la mayoría de los procesos celulares. Como su nombre lo indica, las interacciones transitorias son de naturaleza temporal y normalmente requieren un conjunto de condiciones que promueven la interacción, como la fosforilación, los cambios conformacionales o la localización en áreas discretas de la célula. Las interacciones transitorias pueden ser fuertes o débiles, rápidas o lentas. Mientras están en contacto con sus compañeros de unión, las proteínas que interactúan transitoriamente están involucradas en una amplia gama de procesos celulares, que incluyen la modificación, el transporte, el plegamiento, la señalización, la apoptosis y el ciclo celular de las proteínas. El siguiente ejemplo proporciona una ilustración de las interacciones de proteínas que regulan los procesos apoptóticos y antiapoptóticos.


Interacción proteína-proteína BAD pesada. Panel A: gel SDS-PAGE teñido con Coomassie de BAD-GST-HA-6xHIS ligero y pesado recombinante purificado a partir de lisados ​​de HeLa IVT (L), usando resina de glutatión (E1) y resina de cobalto (E2) en tándem. Se indica el flujo continuo (FT) de cada columna. Panel B: esquema de la fosforilación de BAD y las interacciones de proteínas durante la supervivencia celular y la muerte celular (es decir, apoptosis). Panel C: Cobertura de la secuencia de la proteína BAD que muestra los sitios de fosforilación de consenso de Akt identificados (recuadro rojo). Panel D: espectros de EM del péptido BAD marcado con isótopos estables HSSYPAGTEDDEGmGEEPSPFr.

Las proteínas se unen entre sí mediante una combinación de enlaces hidrófobos, fuerzas de van der Waals y puentes salinos en dominios de unión específicos en cada proteína. Estos dominios pueden ser pequeñas hendiduras de unión o grandes superficies y pueden tener solo unos pocos péptidos de largo o abarcar cientos de aminoácidos. La fuerza de la unión está influenciada por el tamaño del dominio de unión. Un ejemplo de un dominio de superficie común que facilita las interacciones proteína-proteína estables es la cremallera de leucina, que consta de hélices α en cada proteína que se unen entre sí de forma paralela a través del enlace hidrofóbico de residuos de leucina espaciados regularmente en cada α. -hélice que se proyecta entre las cadenas de péptidos helicoidales adyacentes. Debido al apretado empaquetamiento molecular, las cremalleras de leucina proporcionan unión estable para complejos de múltiples proteínas, aunque todas las cremalleras de leucina no se unen de manera idéntica debido a los aminoácidos no leucina en la hélice α que pueden reducir el empaquetamiento molecular y por lo tanto la fuerza de la Interacción.

Dos dominios de homología Src (SH), SH2 y SH3, son ejemplos de dominios de unión transitorios comunes que se unen a secuencias peptídicas cortas y se encuentran comúnmente en proteínas de señalización. El dominio SH2 reconoce secuencias de péptidos con residuos de tirosina fosforilados, que a menudo son indicativos de activación de proteínas. Los dominios SH2 desempeñan un papel clave en la señalización del receptor del factor de crecimiento, durante el cual la fosforilación del receptor mediada por ligando en los residuos de tirosina recluta efectores corriente abajo que reconocen estos residuos a través de sus dominios SH2. El dominio SH3 normalmente reconoce secuencias de péptidos ricos en prolina y es comúnmente utilizado por quinasas, fosfolipasas y GTPasas para identificar proteínas diana. Aunque los dominios SH2 y SH3 generalmente se unen a estos motivos, la especificidad para distintas interacciones de proteínas viene dictada por residuos de aminoácidos vecinos en el motivo respectivo.

El resultado de dos o más proteínas que interactúan con un objetivo funcional específico se puede demostrar de varias formas diferentes. Los efectos medibles de las interacciones de proteínas se han descrito a continuación:

  • Alterar las propiedades cinéticas de las enzimas, que pueden ser el resultado de cambios sutiles en la unión del sustrato o efectos alostéricos.
  • Permitir la canalización del sustrato moviendo un sustrato entre dominios o subunidades, lo que finalmente da como resultado un producto final previsto.
  • Crear un nuevo sitio de unión, normalmente para pequeñas moléculas efectoras.
  • Inactivar o destruir una proteína
  • Cambiar la especificidad de una proteína por su sustrato a través de la interacción con diferentes socios de unión, por ejemplo, demostrar una nueva función que ninguna proteína puede exhibir sola
  • Desempeñar un papel regulador en un evento aguas arriba o aguas abajo

Por lo general, es necesaria una combinación de técnicas para validar, caracterizar y confirmar las interacciones de proteínas. Las proteínas previamente desconocidas pueden descubrirse por su asociación con una o más proteínas conocidas. El análisis de interacción de proteínas también puede descubrir roles funcionales únicos e imprevistos para proteínas bien conocidas. El descubrimiento o verificación de una interacción es el primer paso en el camino para comprender dónde, cómo y bajo qué condiciones interactúan estas proteínas. en vivo y las implicaciones funcionales de estas interacciones.

Si bien los diversos métodos y enfoques para estudiar las interacciones proteína-proteína son demasiado numerosos para describirlos aquí, la tabla a continuación y el resto de esta sección se enfoca en métodos comunes para analizar las interacciones proteína-proteína y los tipos de interacciones que pueden ser estudios usando cada método. . En resumen, las interacciones proteína-proteína estables son más fáciles de aislar mediante métodos físicos como la coinmunoprecipitación y los ensayos de extracción porque el complejo proteico no se desarma con el tiempo. Las interacciones débiles o transitorias pueden identificarse usando estos métodos, primero entrecruzando covalentemente las proteínas para congelar la interacción durante el co-IP o pull-down. Alternativamente, la reticulación, junto con la transferencia de etiquetas y el análisis de transferencia de lejano oeste, se pueden realizar independientemente de otros métodos para identificar interacciones proteína-proteína.

Métodos comunes para analizar los diversos tipos de interacciones de proteínas.

MétodoInteracciones proteína-proteína
Co-inmunoprecipitación (co-IP)Estable o fuerte
Ensayo de descensoEstable o fuerte
Análisis de interacción de proteínas de reticulaciónTransitorio o débil
Análisis de interacción de proteínas de transferencia de etiquetasTransitorio o débil
Análisis de transferencia de lejano oesteModeradamente estable

La co-inmunoprecipitación (co-IP) es una técnica popular para el descubrimiento de interacciones de proteínas. La Co-IP se lleva a cabo esencialmente de la misma manera que una inmunoprecipitación (IP) de una sola proteína, excepto que la proteína diana precipitada por el anticuerpo, también llamada "cebo", se usa para coprecipitar un complejo de proteína / pareja de unión. , o "presa", de un lisado. Esencialmente, la proteína que interactúa se une al antígeno diana, que está unido por el anticuerpo que está inmovilizado al soporte. Las proteínas inmunoprecipitadas y sus compañeros de unión se detectan habitualmente mediante electroforesis en gel de poliacrilamida-dodecilsulfato de sodio (SDS-PAGE) y análisis de transferencia Western. La suposición que se suele hacer cuando se coprecipitan proteínas asociadas es que estas proteínas están relacionadas con la función del antígeno diana a nivel celular. Sin embargo, esta es solo una suposición que está sujeta a verificación adicional.

Co-inmunoprecipitación de ciclina B y Cdk1. Las perlas magnéticas Thermo Scientific Pierce Protein A / G se unen al anticuerpo Cdk1 complejado con Cdk1. La ciclina B está unida a Cdk1 y se captura junto con su pareja de unión.


Otras versiones de este artículo

Enlaces de hidrógeno en proteínas: función y fuerza

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Universidad de York, York, Reino Unido

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Abstracto

Los enlaces de hidrógeno proporcionan la mayoría de las interacciones direccionales que sustentan el plegamiento de proteínas, la estructura de las proteínas y el reconocimiento molecular. El núcleo de la mayoría de las estructuras proteicas está compuesto por estructuras secundarias como la hélice α y la hoja β. Esto satisface el potencial de enlace de hidrógeno entre el oxígeno del carbonilo de la cadena principal y el nitrógeno amídico enterrado en el núcleo hidrófobo de la proteína. El enlace de hidrógeno entre una proteína y sus ligandos (proteína, ácido nucleico, sustrato, efector o inhibidor) proporciona una direccionalidad y especificidad de interacción que es un aspecto fundamental del reconocimiento molecular. Por lo tanto, la energética y la cinética de los enlaces de hidrógeno deben ser óptimas para permitir el muestreo rápido y la cinética del plegamiento, lo que confiere estabilidad a la estructura de la proteína y proporciona la especificidad requerida para las interacciones macromoleculares selectivas.

Conceptos clave:

Un enlace de hidrógeno se forma por la interacción de un átomo de hidrógeno que está unido covalentemente a un átomo electronegativo (donante) con otro átomo electronegativo (aceptor).

El enlace de hidrógeno confiere rigidez a la estructura de la proteína y especificidad a las interacciones intermoleculares.

La geometría aceptada (y observada con mayor frecuencia) para un enlace de hidrógeno es una distancia de menos de 2,5 Å (1,9 Å) entre el hidrógeno y el aceptor y un ángulo donante-hidrógeno-aceptor de entre 90 ° y 180 ° (160 °).

Durante el plegamiento de proteínas, el enterramiento de cadenas laterales hidrófobas requiere que se formen enlaces de hidrógeno intramoleculares entre los grupos polares de la cadena principal.

Las conformaciones más estables de las cadenas polipeptídicas que maximizan el potencial de enlace de hidrógeno intracadena son las hélices α y las láminas β.

La especificidad en el reconocimiento molecular está impulsada por la interacción de grupos de enlaces de hidrógeno complementarios en superficies que interactúan.


Detección de interacciones proteína-proteína mediante transferencia de lejano oeste

La transferencia de lejano oeste (WB) se derivó del método WB estándar para detectar interacciones proteína-proteína in vitro. En Far WB, las proteínas en un lisado celular que contiene proteínas de presa se separan en primer lugar mediante SDS o PAGE nativa y se transfieren a una membrana, como en un WB estándar. A continuación, las proteínas de la membrana se desnaturalizan y renaturalizan. Luego, la membrana se bloquea y se sondea, generalmente con proteína (s) de cebo purificada. Las proteínas de cebo se detectan en puntos de la membrana donde se encuentra una proteína de presa si las proteínas de cebo y la proteína de presa juntas forman un complejo. En comparación con otros ensayos de unión bioquímica, Far WB permite que las proteínas de presa se expresen endógenamente sin purificación. A diferencia de la mayoría de los métodos que utilizan lisados ​​celulares (p. Ej., Coinmunoprecipitación (co-IP)) o células vivas (p. Ej., Transferencia de energía por resonancia fluorescente (FRET)), Far WB determina si dos proteínas se unen entre sí directamente. Además, en los casos en los que se unen entre sí de forma indirecta, Far WB permite el examen de proteínas candidatas que forman un complejo entre ellas. Por lo general, se requieren de 2 a 3 d para llevar a cabo el experimento.


Información de soporte

S1 Higo

Se incluyeron los cinco términos de GO principales que se encontraron enriquecidos significativamente para cada tipo de PTM. Cada elemento en el mapa de calor (agrupación jerárquica de distancia euclidiana, enlace promedio) representa el valor p codificado en escala de grises, en el que una combinación particular de tipo PTM y término GO se encontró significativamente enriquecida. Para combinar el UniProtKB-GOA completo para todas las especies seleccionadas se utilizó como conjunto de fondo, se utilizó la prueba exacta de Fisher con corrección FDR para el análisis de enriquecimiento, y la pag-valor (FDR) que indica el umbral de significancia se fijó en 0,01.

S2 Higo

Los asteriscos rojos (azules) en la parte superior del gráfico de violín representan que el grupo sin PTM correspondiente tiene un valor medio significativamente más alto (más bajo) en comparación con el grupo sin PTM (*: pag-valor 0.05, **: pag-valor 0,01) según una prueba de Mann-Whitney.

S3 Higo

Las especies están ordenadas según sus relaciones filogenéticas, como se muestra a la izquierda. Para cada tipo de PTM, el log-2 del valor de la diferencia de veces para el grado / coeficiente de agrupamiento / valor de centralidad de proximidad en relación con el valor respectivo asociado con las proteínas que no portan este tipo de PTM en particular se dan para los PIN basados ​​en STRING e IntAct, respectivamente. . La escala de color indica valores aumentados (rojo) o disminuidos (azul) en el conjunto PTM en relación con el conjunto no PTM con intervalos de color simétricos (es decir, saturación a todo color basada en el aumento absoluto máximo o disminución de la diferencia de pliegues observada en todos los valores en la tabla.) Los cambios de pliegue en negrita (subrayado) indican cambios de pliegue significativos en pag& # x0003c0.05 (pag& # x0003c0.01) por la prueba de Mann-Whitney con corrección FDR, los valores en texto rojo o azul representan propiedades de red significativamente más altas o más bajas que son inconsistentes con el color de fondo.

S4 Higo

Los conjuntos de proteínas se seleccionaron para contener un solo tipo de PTM (conjunto de datos de un solo tipo de PTM). Las especies están ordenadas según sus relaciones filogenéticas, como se muestra a la izquierda. Para cada tipo de PTM, el log-2 del valor de la diferencia de veces para el grado / coeficiente de agrupamiento / valor de centralidad de proximidad en relación con el valor respectivo asociado con las proteínas que no portan este tipo de PTM en particular se dan para los PIN basados ​​en STRING e IntAct, respectivamente. . La escala de color indica valores aumentados (rojo) o disminuidos (azul) en el conjunto PTM en relación con el conjunto no PTM con intervalos de color simétricos (es decir, saturación a todo color basada en el aumento absoluto máximo o disminución de la diferencia de pliegues observada en todos los valores en la tabla.) Los cambios de pliegue en negrita (subrayado) indican cambios de pliegue significativos en pag& # x0003c0.05 (pag& # x0003c0.01) por la prueba de Mann-Whitney con corrección FDR, los valores en texto rojo o azul representan propiedades de red significativamente más altas o más bajas, que son inconsistentes con el color de fondo basado en valores medios (no medianos).

S5 Higo

Mayor frecuencia de interacciones proteína-proteína (designadas como proteína A y B, respectivamente) que llevan los respectivos tipos de PTM en relación con la expectativa. El ancho de la línea es proporcional al número de especies, que exhiben interacciones significativas de tipos PTM transportados por proteínas que interactúan. La tabla de contingencia para la prueba exacta de Fisher contenía los recuentos respectivos para el número de proteínas asociadas con un par de PTM particular frente a todos los emparejamientos alternativos y si se ha informado que interactúan o no con el umbral del valor p corregido por FDR aplicado de & # x0003c0 .01.

S6 Higo

La línea roja conecta los valores medios de las propiedades de la red de proteínas asociadas con diferentes números de PTM. Coeficientes de correlación lineal de Pearson asociados, r, (y los valores p) fueron: grado r = 0.056 (1.46E-06), coeficiente de agrupamiento: r = -0.068 (6.27E-08), centralidad de cercanía: r = 0.164 (0.00).


Redes de interacción proteína-proteína

Interacciones proteína-proteína (PPI) son esenciales para casi todos los procesos en una célula, por lo que comprender los PPI es crucial para comprender la fisiología celular en estados normales y patológicos. También es esencial en el desarrollo de fármacos, ya que los fármacos pueden afectar a los IBP. Redes de interacción proteína-proteína (PPIN) son representaciones matemáticas de los contactos físicos entre proteínas en la célula. Estos contactos:

  • son específicos
  • ocurren entre regiones de unión definidas en las proteínas
  • tienen un significado biológico particular (es decir, cumplen una función específica)

La información de PPI puede representar interacciones tanto transitorias como estables:

  • Se forman interacciones estables en complejos de proteínas (por ejemplo, ribosoma, hemoglobina)
  • Las interacciones transitorias son interacciones breves que modifican o transportan una proteína, lo que conduce a cambios adicionales (por ejemplo, proteína quinasas, importinas de poros nucleares). Constituyen la parte más dinámica del interactoma

El conocimiento de los PPI se puede utilizar para:

  • asignar roles putativos a proteínas no caracterizadas
  • agregar detalles detallados sobre los pasos dentro de una vía de señalización
  • caracterizar las relaciones entre proteínas que forman complejos multimoleculares como el proteasoma

El interactoma

los interactome es la totalidad de los IBP que ocurren en una célula, un organismo o un contexto biológico específico. El desarrollo de técnicas de detección de PPI a gran escala, especialmente la purificación por afinidad de alto rendimiento combinada con espectrometría de masas y el ensayo de dos híbridos de levadura, ha provocado una explosión en la cantidad de datos de PPI y la construcción de interactomas cada vez más complejos y completos ( Figura 16). Esta evidencia experimental se complementa con la disponibilidad de algoritmos de predicción de PPI. Mucha de esta información está disponible a través de bases de datos de interacción molecular como IntAct.

Figura 16 Interactomas de levadura (izquierda) y humanos (derecha) obtenidos utilizando el método híbrido levadura-dos. Imágenes reimpresas con permiso de Macmillan Publishers Ltd: Jeong et al. Nature 2001. 411 (3) y Rual et al. Nature 2005: 437 (4).

Es importante enfatizar una vez más las limitaciones de los datos PPI disponibles. Nuestro conocimiento actual del interactoma es tanto incompleto y ruidoso. Los métodos de detección de PPI tienen limitaciones en cuanto a la cantidad de interacciones verdaderamente fisiológicas que pueden detectar y todos encuentran falsos positivos y negativos.

En las próximas páginas veremos algunas de las propiedades de las redes de interacción proteína-proteína y las implicaciones de estas propiedades para la biología.


Estructura de las proteínas periféricas

En la siguiente imagen, se etiquetan varias proteínas periféricas. Una proteína periférica no tiene una estructura definida, pero tiene varios aspectos clave que la convierten en una proteína periférica.

Primero, todas las proteínas periféricas están asociadas con la membrana celular. Las secuencias de aminoácidos de estas proteínas son únicas porque atraen las proteínas hacia la membrana y tienden a congregarse en la superficie de la membrana. Esto les permite estar en el lugar correcto para llevar a cabo su acción designada. En la imagen, las proteínas periféricas naranjas se ven unidas a la fosfoglicérido moléculas lipídicas que forman la bicapa lipídica o proteínas integrales. Una proteína sin estas áreas de aminoácidos no sería atraída por la membrana. Se distribuiría uniformemente por todo el citoplasma y no sería una proteína periférica.

En segundo lugar, las proteínas periféricas no tienen una región hidrófoba de aminoácidos. Esto, y la polaridad de otros grupos de aminoácidos, mantiene las proteínas periféricas en la superficie de la membrana celular. Esto se debe a la anfipático naturaleza de los fosfoglicéridos. Esto significa que la región de la "cabeza" azul es polar e hidrófila. Las "colas" amarillas, que constituyen el centro de la membrana, son hidrófobas. Para evitar ser absorbidas por la membrana, las proteínas periféricas a menudo tienen muchos aminoácidos hidrófilos expuestos en su superficie. Las proteínas integrales exponen aminoácidos hidrofóbicos en el medio y aminoácidos hidrofílicos en las partes expuestas al agua. Esto los bloquea efectivamente dentro de la membrana.


Material complementario electrónico

12900_2007_186_MOESM1_ESM.txt

Archivo adicional 1: PDB: 1LFD - Salida del analizador de estructura PSAIA en forma de tabla. Este archivo incluye información sobre ASA, DPX, CX y valores de hidrofobicidad por residuo de PDB: 1LFD obtenido por PSAIA. En este caso, las cadenas se calcularon en forma ligada. (TXT 239 KB)

12900_2007_186_MOESM2_ESM.xml

Archivo adicional 2: PDB: 1LFD - salida del analizador de estructura PSAIA en formato XML. Este archivo incluye información sobre ASA, DPX, CX y valores de hidrofobicidad por residuo de PDB: 1LFD obtenido por PSAIA. En este caso, las cadenas se calcularon en forma ligada. (XML 667 KB)

12900_2007_186_MOESM3_ESM.txt

Archivo adicional 3: PDB: residuos de unión 1LFD - salida de PSAIA Interaction Analyzer en forma de tabla. Este archivo incluye información sobre los residuos que se incluyen en la interacción en PDB: 1LFD obtenido por el algoritmo de distancia máxima de la aplicación PSAIA. (TXT 3 KB)

12900_2007_186_MOESM4_ESM.xml

Archivo adicional 4: PDB: residuos de unión 1LFD - salida de PSAIA Interaction Analyzer en formato XML. Este archivo incluye información sobre los residuos que se incluyen en la interacción en PDB: 1LFD obtenido por el algoritmo de distancia máxima de la aplicación PSAIA. (XML 23 KB)

12900_2007_186_MOESM5_ESM.xsd

Archivo adicional 5: Esquema XML para la unión de residuos. Esta es la definición de esquema XSD para el archivo de salida XML (archivo adicional 6) (XSD 1 KB)

12900_2007_186_MOESM6_ESM.txt

Archivo adicional 6: PDB: estado de enlace 1LFD - salida de PSAIA Interaction Analyzer en forma de tabla. Este archivo incluye información sobre el estado de interacción (en interacción o no en interacción) de un residuo particular en PDB: 1LFD obtenido por el algoritmo de distancia máxima de la aplicación PSAIA. (TXT 17 KB)

12900_2007_186_MOESM7_ESM.xml

Archivo adicional 7: PDB: estado de enlace 1LFD - salida de PSAIA Interaction Analyzer en formato XML. Este archivo incluye información sobre el estado de interacción (en interacción o no en interacción) de un residuo particular en PDB: 1LFD obtenido por el algoritmo de distancia máxima de la aplicación PSAIA. (XML 124 KB)

12900_2007_186_MOESM8_ESM.xsd

Archivo adicional 8: Esquema XML para estado de enlace. Esta es la definición de esquema XSD para el archivo de salida XML (archivo adicional 9) (XSD 1 KB)

12900_2007_186_MOESM9_ESM.txt

Archivo adicional 9: PDB: contactos 1LFD - salida de PSAIA Interaction Analyzer en forma de tabla. Este archivo incluye información sobre los socios de interacción en PDB: 1LFD obtenida por el algoritmo de distancia máxima de la aplicación PSAIA. (TXT 16 KB)

12900_2007_186_MOESM10_ESM.xml

Archivo adicional 10: PDB: contactos 1LFD - salida de PSAIA Interaction Analyzer en formato XML. Este archivo incluye información sobre los socios de interacción en PDB: 1LFD obtenida por el algoritmo de distancia máxima de la aplicación PSAIA. (XML 110 KB)

Archivo adicional 11: Esquema XML para contactos de residuos. Esta es la definición de esquema XSD para el archivo de salida XML. (TXT 2 KB)

12900_2007_186_MOESM12_ESM.txt

Archivo adicional 12: Esquema XML para estructura de péptidos en forma enlazada. Esta es la definición de esquema XSD para el archivo de salida XML. (TXT 6 KB)

12900_2007_186_MOESM13_ESM.txt

Archivo adicional 13: Esquema XML para estructura de péptidos en forma libre. Esta es la definición de esquema XSD para el archivo de salida XML. (TXT 6 KB)

12900_2007_186_MOESM14_ESM.txt

Archivo adicional 14: PDB: 1LFD - salida de la aplicación DSSP. Este archivo incluye información sobre la estructura secundaria y el ASA total por residuo de PDB: 1LFD obtenido de la aplicación DSSP. (TXT 72 KB)

12900_2007_186_MOESM15_ESM.txt

Archivo adicional 15: PDB: 1LFD - salida de la aplicación NACCESS. Este archivo incluye información sobre ASA total, relativo, principal, de cadena lateral, polar y no polar por residuo de PDB: 1LFD obtenido de la aplicación NACCESS. (TXT 41 KB)

12900_2007_186_MOESM16_ESM.txt

Archivo adicional 16: PDB: 1LFD - Salida CX de PSAIA Structure Analyzer. Este archivo incluye información sobre CX por residuo de PDB: 1LFD obtenido por PSAIA. En este caso, las cadenas se calcularon sin consolidar. (TXT 72 KB)

12900_2007_186_MOESM17_ESM.txt

Archivo adicional 17: PDB: 1LFD - salida del servidor CX http://hydra.icgeb.trieste.it/cx/. Este archivo incluye información sobre los valores CX máximo, mínimo y promedio por residuo de PDB: 1LFD obtenido del servidor CX. (TXT 25 KB)

12900_2007_186_MOESM18_ESM.txt

Archivo adicional 18: PDB: 1LFD - salida del servidor dpx http://hydra.icgeb.trieste.it/dpx/. Este archivo incluye información sobre los valores CX máximo, mínimo y promedio por residuo de PDB: 1LFD obtenido del servidor CX. (TXT 25 KB)

12900_2007_186_MOESM19_ESM.exe

Archivo adicional 19: PSAIA - Archivo de instalación de MS Windows. Archivo de instalación para la instalación de PSAIA, PSA y PIA. Se pueden descargar versiones más recientes de la aplicación desde el sitio web del proyecto. (EXE 8 MB)

12900_2007_186_MOESM20_ESM.bin

Archivo adicional 20: PSAIA - Instalador de Linux. Instalador de PSAIA para una plataforma Linux x86. Los instaladores de Linux para otras arquitecturas, así como el código fuente, se pueden descargar del sitio web del proyecto. (BIN 7 MB)


Ver el vídeo: Proteins and Amino acids. AN ENTIRE MONTH OF CLASS IN 10 MINUTES (Enero 2022).