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¿Qué sucede si una enzima deja de funcionar en el cuerpo?


Por ejemplo, si las enzimas del sistema digestivo dejan de funcionar, la digestión seguirá ocurriendo, ya que las enzimas son solo catalizadores de las reacciones.

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Depende de qué enzima en particular 'deje' de funcionar y qué reacción catalice. Por un lado, el genoma humano (y el de la mayoría de los organismos) tiene muchos genes que codifican enzimas con funciones parcialmente (o totalmente) redundantes, y esto puede mitigar el daño a una vía bioquímica particular en el caso de que una enzima dentro de la vía deje de funcionar. .

Dicho esto, si la reacción facilitada por la enzima en particular es fundamental para la fisiología de la célula / cuerpo, entonces el embrión / organismo no sería viable y, por lo tanto, no observaríamos estas variantes. Así, siempre que se observe una mutación con un fenotipo de 'pérdida de función' en un organismo, probablemente no sea imprescindible para su existencia (aunque podría afectar mucho al buen funcionamiento).

Las enzimas aceleran reacciones en varios órdenes de magnitud y, por lo tanto, sin ellas, la mayoría de las reacciones no ocurrirían lo suficientemente rápido como para ser útiles fisiológicamente. Entonces, sí, son 'solo' catalizadores, pero están bastante ajustados a las necesidades fisiológicas por millones de años de evolución.


La inhibición por retroalimentación se define como el proceso en el que el producto final de una reacción inhibe o controla la acción de la enzima que ayudó a producirla. En otras palabras, se refiere a una situación en la que los productos finales formados al final de una secuencia de reacciones participan en la supresión de la actividad de las enzimas que ayudaron a sintetizar el producto o productos finales.

La inhibición por retroalimentación es un término general que se aplica a los mecanismos de control presentes en su cuerpo y células individuales que pueden apagar o inhibir ciertas acciones. Sin la inhibición de la retroalimentación, nuestros cuerpos pueden producir demasiadas sustancias y no lo suficiente de otras, desperdiciando así nuestros preciosos recursos, que es algo que el cuerpo humano odia ¡hacer!

La inhibición por retroalimentación consiste en las acciones que toma el cuerpo para regular ciertos procesos naturales y está principalmente asociada con la activación y desactivación de las enzimas. Antes de que podamos profundizar en el propósito de la inhibición por retroalimentación y cómo logra su importante tarea, debemos comprender un poco más sobre las enzimas y su función en el cuerpo.

Para comprender la inhibición por retroalimentación, es útil tener un poco de antecedentes sobre enzimas, sustratos y productos.


Robots de línea de montaje

Todos conocen los automóviles y las líneas de montaje donde se fabrican. Hay robots gigantes que ayudan a las personas a realizar tareas específicas. Algunos levantan todo el automóvil, algunos levantan las puertas y algunos ponen pernos en los marcos. Las enzimas son como esos robots gigantes. Agarran una o dos piezas, les hacen algo y luego las sueltan. Una vez que su trabajo está hecho, pasan a la siguiente pieza y vuelven a hacer lo mismo. Son pequeños robots de proteínas dentro de sus células.

El robot que fue diseñado para mover la puerta de un automóvil no puede frenar el automóvil. Los brazos robóticos especializados simplemente no pueden hacer el trabajo. Las enzimas son las mismas. Solo pueden trabajar con moléculas específicas y solo realizar tareas específicas. Debido a que son tan específicos, su estructura es muy importante. Si solo se estropea un aminoácido de la enzima, es posible que la enzima no funcione. Sería como si alguien desconectara uno de los cables de un robot.

Por ejemplo, algunos herbicidas se utilizan para bloquear la actividad de las enzimas vegetales. Una pequeña molécula de herbicida puede adherirse al sitio activo de una enzima y evitar que funcione. Las plantas se han adaptado cambiando uno o dos aminoácidos en sus enzimas. Ajustan su estructura, pueden seguir trabajando y el herbicida ya no puede limitar la enzima.


¿Qué sucede cuando se desnaturaliza una enzima?

Cuando una enzima se desnaturaliza, puede perder algunas de sus propiedades originales y es posible que no pueda realizar sus funciones naturales. Una enzima puede desnaturalizarse a altas temperaturas.

La desnaturalización de una enzima da como resultado un cambio permanente en esa enzima. El cambio permanente proviene del calor que cambia la forma de la enzima, lo que impide que funcione correctamente. El calor no solo cambia la forma de una enzima, también cambia su nivel de pH, lo que hace que la enzima deje de funcionar.

Aunque las enzimas se modifican con el calor, no se pueden matar porque no son seres vivos. Funcionan mejor a sus temperaturas óptimas y son simplemente proteínas que aumentan la velocidad de las reacciones químicas en las células de los seres vivos. Generalmente, el calor acelera la velocidad de la reacción química, lo cual no es malo a menos que la temperatura se eleve demasiado. La temperatura óptima para las enzimas en el cuerpo humano es de alrededor de 98,6 grados Fahrenheit.

Las enzimas son como piezas de rompecabezas. Solo una molécula con la forma adecuada puede encajar en una enzima, lo que hace que la forma de estas enzimas sea tan importante. Cualquier cosa, como la desnaturalización, que cambie la forma del sitio activo de una enzima la vuelve inútil, y es por eso que la temperatura adecuada es tan importante.


Sin enzimas, la reacción biológica esencial para la vida lleva 2.300 millones de años: estudio de la UNC

El Dr. Richard Wolfenden, antiguo profesor distinguido de bioquímica y biofísica y miembro de la Academia Nacional de Ciencias, y el coautor Charles Lewis, PhD, publican un informe en la edición de noviembre de Proceedings of the National Academy of Sciences que muestra que sin enzimas acelerando el proceso, se necesitarían 2.300 millones de años para completar la transformación biológica vital.

Richard Wolfenden, doctorado

Todas las reacciones biológicas dentro de las células humanas dependen de enzimas. Su poder como catalizadores permite que las reacciones biológicas se produzcan normalmente en milisegundos. Pero, ¿con qué lentitud se desarrollarían espontáneamente estas reacciones, en ausencia de enzimas: minutos, horas, días? ¿Y por qué incluso plantear la pregunta?

Un científico que estudia estos temas es Richard Wolfenden, Ph.D., ex-alumno distinguido profesor de bioquímica y biofísica y química en la Universidad de Carolina del Norte en Chapel Hill. Wolfenden ocupa puestos tanto en la Facultad de Medicina como en la Facultad de Artes y Ciencias y es miembro de la Academia Nacional de Ciencias.

En 1995, Wolfenden informó que sin una enzima en particular, una transformación biológica que él consideraba "absolutamente esencial" para crear los componentes básicos del ADN y el ARN tomaría 78 millones de años.

"Ahora hemos encontrado una reacción que, de nuevo, en ausencia de una enzima, es casi 30 veces más lenta que eso", dijo Wolfenden. “Su vida media, el tiempo que tarda en consumirse la mitad de la sustancia, es de 2.300 millones de años, aproximadamente la mitad de la edad de la Tierra. Las enzimas pueden hacer que esa reacción ocurra en milisegundos ".

Con el coautor Charles A. Lewis, Ph.D., un científico postdoctoral en su laboratorio, Wolfenden publicó un informe de sus nuevos hallazgos recientemente en la primera edición en línea de Proceedings of the National Academy of Sciences. El estudio también aparecerá en la edición impresa del 11 de noviembre.

La reacción en cuestión es esencial para la biosíntesis de hemoglobina y clorofila, anotó Wolfenden. Pero cuando es catalizada por la enzima uroporfirinógeno descarboxilasa, la tasa de producción de clorofila y hemoglobina en las células "aumenta en un factor asombroso, equivalente a la diferencia entre el diámetro de una célula bacteriana y la distancia de la Tierra al sol".

"Esta enzima es esencial para la vida vegetal y animal en el planeta", dijo Wolfenden. "Lo que estamos definiendo aquí es lo que la evolución tuvo que superar, que la enzima está superando un obstáculo tremendo, una vida media de reacción de 2.300 millones de años".

Saber cuánto tardarían las reacciones sin enzimas permite a los biólogos apreciar su evolución como prolíficos catalizadores, dijo Wolfenden. También permite a los científicos comparar enzimas con catalizadores artificiales producidos en el laboratorio.

"Sin catalizadores, no habría vida en absoluto, desde microbios hasta humanos", dijo. "Hace que uno se pregunte cómo la selección natural operó de tal manera que produjo una proteína que despegó del suelo como un catalizador primitivo para una reacción tan extraordinariamente lenta".

Los métodos experimentales para observar reacciones muy lentas también pueden generar información importante para el diseño racional de fármacos basados ​​en estudios moleculares celulares.

"Las enzimas que hacen un trabajo prodigioso de catálisis son, sin lugar a dudas, los objetivos más sensibles para el desarrollo de fármacos", dijo Wolfenden. "Las enzimas que estudiamos son fascinantes porque superan a todas las otras enzimas conocidas en su poder como catalizadores".

Wolfenden ha llevado a cabo una extensa investigación sobre los mecanismos enzimáticos y las afinidades de los compuestos biológicos con el agua. Su trabajo también ha influido en el diseño racional de fármacos, y los hallazgos de su laboratorio ayudaron a impulsar el desarrollo de fármacos inhibidores de la ECA, que ahora se utilizan ampliamente para tratar la hipertensión y los accidentes cerebrovasculares. La investigación sobre las enzimas como catalizadores competentes también condujo al diseño de inhibidores de proteasa que se utilizan para tratar la infección por VIH.

“Solo hemos comenzado a comprender cómo acelerar las reacciones con catalizadores químicos, y nadie se ha acercado siquiera a la distancia de producir o predecir la magnitud de su poder catalítico”, dijo Wolfenden.

El apoyo para esta investigación provino del Instituto Nacional de Medicina General, un componente de los Institutos Nacionales de Salud.


¿Qué sucede si una enzima deja de funcionar en el cuerpo? - biología


Destructores de mitos
Rumores, mitos, hechos y verdades de las enzimas

Tomar enzimas con el estómago vacío

Los rumores salen a la luz: si toma enzimas digestivas con el estómago vacío, o toma enzimas y luego no come, o toma demasiadas enzimas proteasas, tenga cuidado. pueden digerir el revestimiento intestinal.

Destructor de mitos: si las enzimas digestivas fueran a digerir el tejido corporal sano, ya lo habrías digerido hace mucho tiempo, como poco después de la primera vez que comiste. Nuestras propias enzimas digestivas ya lo habrían hecho. El cuerpo tiene controles y equilibrios para todas las enzimas que ejecutan todos los aspectos de nuestro cuerpo. También tiene controles y equilibrios para la mayoría de las otras funciones corporales comunes. Recuerde que el intestino ya está nadando en enzimas digestivas todo el tiempo de todos modos. Se supone que tenemos muchas enzimas en el intestino desde el nacimiento hasta la muerte para una salud adecuada. Es la falta de suficientes enzimas lo que causa problemas de salud.

Las enzimas tienen sitios de actividad muy específicos y funciones muy específicas. Tienen afinidad por los tejidos desnaturalizados, muertos o dañados. Esto hace que ciertas enzimas sean muy efectivas para limpiar heridas e infecciones.

No hay casos registrados de enzimas digestivas que afecten adversamente el tejido sano en ninguna de la amplia gama de estudios clínicos realizados con multitud de personas para una amplia variedad de enfermedades o afecciones.

Función de las enzimas y el páncreas

El molino de rumores se dispara: si toma suplementos de enzimas digestivas con regularidad, su páncreas dejará de funcionar y dependerá de los suplementos de enzimas para siempre.

Destructor de mitos: esto no sucede, ni se ha descubierto que suceda, a pesar de que ha habido cientos de miles de pacientes con enzimas, a veces durante períodos prolongados y dosis altas. La verdad es que tan pronto como se suspenden los suplementos de enzimas, el páncreas regresa a su nivel normal de producción y producción de enzimas. La ingesta de enzimas suplementarias puede incluso darle al páncreas un "descanso" y ayudar a que se vuelva más eficiente y eficaz una vez que se detenga la suplementación con enzimas.

Existe otro escenario en el que los suplementos de enzimas aumentan la producción de enzimas del propio cuerpo, en lugar de disminuirla. Algunas de nuestras enzimas digestivas se producen en las células del revestimiento intestinal. Cuando el intestino se lesiona por cualquier motivo, estas células pueden dañarse y perder su función enzimática. Esto significa que los alimentos que requieren estas enzimas para una descomposición completa no se digieren tanto como deberían.

Cuando se suministran suplementos de enzimas digestivas, pueden tener un efecto curativo proactivo en el tejido intestinal además de descomponer los alimentos en sí. A medida que el revestimiento del intestino se cura con el uso de enzimas, las células vuelven a crecer y la función de las enzimas vuelve a operar en el intestino. Entonces, en esencia, las enzimas suplementarias pueden promover la propia función enzimática de nuestro cuerpo (restaurarlo de un estado dañado). Cuando se detienen las enzimas suplementarias, el intestino está produciendo más enzimas que antes.

Interacción de enzimas y quelantes

Se dispara el molino de rumores: si está tratando de usar un quelante designador para eliminar metales pesados ​​de su cuerpo, no tome enzimas digestivas porque las enzimas pueden romper el enlace de metales pesados ​​unido al quelante y liberar el metal pesado una vez más.

Destructor de mitos: esto no sucede. Considere que la idea fuera así, entonces nuestras propias enzimas pancreáticas serían responsables de la misma acción y los quelantes nunca serían efectivos.

Las enzimas en los productos de enzimas digestivas rompen enlaces específicos en sustancias alimentarias específicas (orgánicas). Estos no son el tipo de enlaces que se encuentran cuando los quelantes se unen al mercurio u otros metales pesados. Los enlaces que forman los quelantes son enlaces especiales de azufre.

En realidad, la mayoría de las personas con experiencia en quelación y enzimas dicen que la adición de enzimas digestivas mejoró significativamente la efectividad de su programa de quelación o desintoxicación.

Enzimas que reemplazan una dieta GFCF

Los rumores surgen: algunos defensores de las dietas GFCF y las empresas involucradas en productos de la dieta GFCF (sin caseína, sin gluten) dicen que las enzimas digestivas no pueden reemplazar esa dieta en particular.

Destructor de mitos: esta declaración es muy amplia y en realidad tiene más 'partes'. Primero, las enzimas digestivas están muy especializadas en lo que hacen. Muchos productos enzimáticos no actúan sobre las proteínas de los productos lácteos y cereales conocidos como caseína y gluten. Sin embargo, no están diseñados para hacer eso.

Un producto, Peptizyde de Houston Nutraceuticals, está diseñado para trabajar con proteínas de caseína y gluten y ha demostrado ser muy eficaz para permitir que la mayoría de las personas abandonen una dieta GFCF si así lo desean. Actualmente, miles de familias están reemplazando con mucho éxito una dieta FBCF desde hace 4 años. A un buen número de personas les va mucho mejor con una dieta FBCF con Peptizyde que incluso con una dieta con enzimas. Exactamente qué tan bien responde un individuo variará al igual que con cualquier dieta, medicamento, terapia u otra medida.

Otro aspecto es que algunas de las personas u organizaciones que afirman que las enzimas no reemplazan a la GFCF venden productos enzimáticos por sí mismos. Por tanto, se refieren a los productos enzimáticos que venden o distribuyen, y no a todos los productos enzimáticos del mundo. Hacen una afirmación general para que el comprador potencial tenga la impresión de que la afirmación se aplica a todos los productos enzimáticos y, por lo tanto, es menos probable que compre un producto enzimático más eficaz en otro lugar.

A veces, la declaración la dice alguien que habla de su propia situación particular: personalmente probaron un producto enzimático de algún tipo y aún necesitaban ser GFCF. Esto puede ser un relato veraz de su propia experiencia, pero no significa que sea cierto para todos los productos y todas las personas (que nunca es posible que ningún producto enzimático en ningún lugar reemplace la GFCF). Existe una gran experiencia y testimonios de lo contrario.

Este sitio independiente es para educación e información sobre enzimas digestivas. Existe una gran necesidad de proporcionar información práctica y general sobre la terapia enzimática para una amplia gama de usos.

Las enzimas existen desde hace mucho tiempo. Con suerte, este sitio ayudará a reducir la curva de aprendizaje.


1 No muerda más de lo que puede masticar

Las enzimas son proteínas con una forma tridimensional (3D) que define su actividad. La estructura 3D de una enzima resulta de su estructura terciaria. Una enzima tiene un sitio activo, como una boca, en el que se une a su sustrato, la molécula que modificará la enzima. Este sitio activo está formado por la estructura terciaria de la enzima, lo que significa que está formado por la presencia de ciertas cadenas laterales de aminoácidos (también conocidas como grupos R de aminoácidos o grupos funcionales) que sobresalen, como los dientes, hacia el espacio de la boca. . Las cadenas laterales interactúan con el sustrato al igual que los dientes que muerden los alimentos, aplastando, aplastando o rompiendo el sustrato.


Resumen

Las enzimas son catalizadores químicos que aceleran las reacciones químicas a temperaturas fisiológicas al reducir su energía de activación. Las enzimas suelen ser proteínas que constan de una o más cadenas polipeptídicas. Las enzimas tienen un sitio activo que proporciona un entorno químico único, formado por ciertos grupos R de aminoácidos (residuos). Este entorno único se adapta perfectamente para convertir reactivos químicos particulares para esa enzima, llamados sustratos, en intermedios inestables llamados estados de transición. Se cree que las enzimas y los sustratos se unen con un ajuste inducido, lo que significa que las enzimas experimentan ligeros ajustes conformacionales al entrar en contacto con el sustrato, lo que lleva a una unión completa y óptima. Las enzimas se unen a los sustratos y catalizan reacciones de cuatro formas diferentes: uniendo los sustratos en una orientación óptima, comprometiendo las estructuras de unión de los sustratos para que los enlaces se puedan romper más fácilmente, proporcionando condiciones ambientales óptimas para que ocurra una reacción, o participando directamente en su reacción química mediante la formación de enlaces covalentes transitorios con los sustratos.

La acción de la enzima debe regularse de manera que en una célula dada en un momento dado, las reacciones deseadas estén siendo catalizadas y las reacciones no deseadas no. Las enzimas están reguladas por las condiciones celulares, como la temperatura y el pH. También se regulan a través de su ubicación dentro de una celda, a veces se compartimentan de modo que solo pueden catalizar reacciones en determinadas circunstancias. La inhibición y activación de enzimas a través de otras moléculas son otras formas importantes en las que se regulan las enzimas. Los inhibidores pueden actuar de forma competitiva, no competitiva o alostéricamente no competitiva. Los inhibidores suelen ser alostéricos. Los activadores también pueden mejorar la función de las enzimas alostéricamente. El método más común por el cual las células regulan las enzimas en las vías metabólicas es a través de la inhibición por retroalimentación. Durante la inhibición por retroalimentación, los productos de una vía metabólica sirven como inhibidores (normalmente alostéricos) de una o más de las enzimas (normalmente la primera enzima comprometida de la vía) implicadas en la vía que las produce.


Enzimas

Las enzimas son proteínas esenciales que se encuentran en todas las células vivas. Tienen dos funciones principales:

1) actúan como catalizadores (un catalizador es una sustancia química que acelera una reacción química)
2) controlan todas las reacciones químicas que ocurren dentro de la célula.

Cada célula tiene muchas enzimas diferentes. Cada enzima es específica: solo afecta a una sustancia química en particular. Esta sustancia química que altera la enzima se llama sustrato. Una enzima puede dividir un sustrato en dos productos diferentes o puede unir dos sustratos en un solo producto. A continuación se muestra un ejemplo:
La razón por la que las enzimas son específicas es que cada enzima tiene un área llamada "sitio activo" que encaja alrededor del sustrato. Puede imaginarse la enzima encajando en el sustrato como una llave encajada en una cerradura. En este diagrama, la "forma funcional" es el sitio activo.
Por tanto, una enzima llevará a cabo una reacción química particular: por ejemplo, las liasas añaden o eliminan dobles enlaces en las moléculas.

Antes de que pueda ocurrir una reacción química, se debe agregar energía. Esta energía es necesaria para activar o iniciar la reacción. Por ejemplo, la gasolina se quema muy bien en el aire, pero si simplemente expones la gasolina al aire no pasa nada, tienes que ponerle un fósforo para que comience la reacción química (quemar). De manera similar, en una clase de química, a menudo se mezclan productos químicos y luego se tienen que calentar para que reaccionen. El aumento de la temperatura es una forma común de superar la barrera de la energía de activación; otra forma es aumentando la presión. En ambos casos, la enzima y el sustrato se unen más rápidamente.

Por lo general, cada vez que la temperatura aumenta en 10 o C, la velocidad de una reacción controlada por enzimas se duplica. Esto es cierto solo si la temperatura se mantiene por debajo de 50 o C.A diferencia de un catalizador inorgánico (como el convertidor catalítico en el escape de un automóvil) que funciona bien a temperaturas muy altas, las enzimas se mantienen unidas por enlaces de hidrógeno frágiles, por lo que las enzimas se desnaturalizan por encima de aproximadamente 50 o C. La temperatura normal del cuerpo humano de 37 o C proporciona un buen ambiente interno para que las enzimas funcionen de manera eficiente.

Hay algunas excepciones a esta regla de que las enzimas funcionan mejor a temperaturas más altas: por ejemplo, los peces que viven en aguas árticas o antárticas a menudo tienen enzimas que funcionan muy bien incluso a -2 o C, por debajo del punto de congelación del agua dulce.

Un ejemplo es el pez antártico Trematomus que se muestra aquí. Como muchos peces antárticos, este tiene ojos grandes y saltones para recoger la mayor cantidad de luz posible del mar oscuro debajo del hielo. Las enzimas de estos peces están tan bien adaptadas a los ambientes fríos que se deshacen (y el pez muere) si la temperatura alcanza solo los 5 o C (41 o F). Además de tener enzimas que se adaptan al frío, estos peces también tienen glicoproteínas especiales que actúan como anticongelante en su sangre. Este anticongelante natural es 300 veces más eficaz que el anticongelante normal de su automóvil, aunque cómo funciona exactamente sigue siendo un misterio.


Otro factor ambiental que es importante para controlar la velocidad de una reacción controlada por enzimas es el pH. Los ácidos tienen un pH inferior a 7, las bases (álcalis) tienen un pH superior a 7. Las enzimas del estómago, como la pepsina (que digiere las proteínas), funcionan mejor en condiciones muy ácidas (pH 1 - 2), pero la mayoría de las enzimas en el cuerpo funcionan mejor cerca del pH 7. Por cierto, el revestimiento del estómago no es digerido por la pepsina porque está protegido por una capa de moco.

Cuando una planta o un animal muere, el cuerpo suele ser descompuesto por bacterias u hongos. Sin embargo, si las condiciones impiden que las enzimas de las bacterias funcionen, el cuerpo se conservará.

Esta foto (hombre de Tollund) muestra un cuerpo que fue descubierto en Dinamarca en una turbera en 1950. La persona había sido estrangulada y, al principio, la policía pensó que se trataba de un asesinato reciente. Pero las turberas son muy ácidas, y resultó que el cuerpo tenía 2000 años y estaba muy bien conservado en la turba. El ácido de la turbera evitó que las bacterias u hongos descompusieran el cuerpo. Los arqueólogos creen que el cuerpo proviene de un asesinato ritual, pero no están seguros si la persona fue asesinada como castigo o si el cuerpo fue un sacrificio a los dioses.
Para obtener más detalles sobre cómo los pantanos preservan los cuerpos y otras pruebas arqueológicas, consulte este sitio a continuación:
Revista de arqueología

Se han encontrado cuerpos similares de hace cientos, o incluso miles de años, en los Alpes y en los Andes, donde las bajas temperaturas han impedido su deterioro.

Los inhibidores son sustancias químicas que ralentizan la acción de las enzimas. Esta inhibición puede ser de dos tipos:

A) Los inhibidores competitivos son similares al sustrato real y, de hecho, encajan en parte del sitio activo.

B) Los inhibidores no competitivos son químicamente diferentes del sustrato y encajan en una parte diferente de la enzima.

El siguiente diagrama muestra un ejemplo de una enzima, un sustrato y ambos tipos de inhibidor. Los inhibidores competitivos se ven afectados por la concentración de sustrato: si hay mucho sustrato, el sitio activo de la enzima generalmente tendrá un sustrato, por lo que el inhibidor no puede adherirse allí. Sin embargo, los inhibidores no competitivos se unen a una parte diferente de la enzima, por lo que la cantidad de sustrato presente no tiene ningún efecto sobre estos inhibidores. Este diagrama es de Western Michigan University, que tiene información más detallada sobre los inhibidores (ver más abajo).
Los inhibidores de enzimas son importantes comercialmente de muchas formas. Por ejemplo, los pesticidas matan a los insectos al inhibir las enzimas esenciales que están presentes en los insectos (estas enzimas no se encuentran en los humanos). De manera similar, muchos medicamentos, como la aspirina y los antibióticos, son inhibidores. La enzima substilina digiere proteínas y se usa en detergente para ropa. La renina, una enzima extraída de los terneros, se utiliza en la cuajada de la leche para hacer queso. La glucosa oxidasa detecta glucosa en la orina (por ejemplo, en diabéticos).

Una última sustancia química que puede afectar a las enzimas es una coenzima. Las coenzimas ayudan a las enzimas a funcionar. Algunas coenzimas se unen covalentemente a la enzima para formar un "grupo protésico". Muchas coenzimas son vitaminas y, por lo general, las células solo necesitan pequeñas cantidades de coenzimas. Una dieta típica le proporciona todas las vitaminas que necesita, por lo que el beneficio de tomar píldoras de vitaminas adicionales es mínimo o nulo. La principal excepción a esto es la vitamina folato o ácido fólico, que se encuentra principalmente en verduras de color verde oscuro como la espinaca o la col. No es sorprendente que esto a menudo sea deficiente en la dieta, por lo que en enero de 1999 el gobierno de los Estados Unidos exigió a las empresas que fabrican productos básicos como la harina que agreguen folato a la harina. Así que ahora, cuando come pan, pizza u otros alimentos comunes, obtiene el ácido fólico que su cuerpo necesita. ¡Así que la pizza es comida sana!


Cómo el pH afecta a las enzimas

Un entorno de pH tiene un efecto significativo sobre las enzimas. Puede afectar las fuerzas intramoleculares y cambiar la forma de la enzima, potencialmente hasta el punto en que se vuelve ineficaz. Con estos efectos en mente, las enzimas típicas tienen un rango de pH en el que funcionan de manera óptima. Por ejemplo, la alfa amilasa, que se encuentra en la boca, funciona con mayor eficacia cerca de un pH neutro. Sin embargo, las lipasas funcionan mejor a niveles de pH más básicos. Los sistemas de amortiguación integrados en la mayoría de los organismos evitan que los niveles de pH alcancen el punto en el que las enzimas esenciales se vuelven ineficaces. Si una enzima se vuelve ineficaz por el nivel de pH, ajustar el pH puede hacer que la enzima vuelva a ser efectiva.


Mecanismo de trabajo de las enzimas

Como se mencionó anteriormente, la mayoría de las enzimas se producen en las células de los organismos vivos. La producción de enzimas la lleva a cabo la célula, según las instrucciones de los genes de esa célula. Entonces, los defectos en los genes pueden resultar en enzimas defectuosas, que no funcionan correctamente. La estructura y función de cada enzima es diferente. Tienen que actuar sobre diferentes objetivos, que varían de una enzima a otra. Por lo general, una enzima particular puede actuar solo sobre un objetivo específico. El curso de acción de las enzimas es diferente y complejo, por lo que existen varias teorías sobre este tema.

Una descripción general: En general, el mecanismo de trabajo de una enzima se puede describir como sigue. Cada enzima actúa sobre un objetivo específico llamado sustrato, que se transforma en productos utilizables mediante la acción de la enzima. En otras palabras, la enzima reacciona con el sustrato formando un complejo enzima-sustrato. Una vez que se completa la reacción, la enzima permanece igual, pero el sustrato se transforma en productos. Por ejemplo, la enzima sacarasa actúa sobre el sustrato sacarosa para formar productos # 8211 fructosa y glucosa.

Teoría de cerraduras y llaves: Esta es una de las teorías que explican el mecanismo de trabajo de las enzimas. Según esta teoría, cada enzima tiene un área específica (llamada sitio activo) que está destinada a que se adhiera un sustrato particular. El sitio activo de la enzima es complementario a una parte específica del sustrato, en lo que a formas se refiere. El sustrato encajará perfectamente en el sitio activo y se producirá la reacción entre ellos.

El sustrato correcto encajará en el sitio activo de la enzima y formará un complejo enzima-sustrato. Es en este sitio activo donde el sustrato se transforma en productos utilizables. Una vez que se completa la reacción y se liberan los productos, el sitio activo permanece igual y está listo para reaccionar con nuevos sustratos. Esta teoría fue postulada por Emil Fischer en 1894. Esta teoría proporciona una descripción básica sobre la acción de las enzimas sobre el sustrato. Sin embargo, hay ciertos factores que siguen sin explicarse. Según esta teoría, los aminoácidos (en estado libre) en el sitio activo son responsables de su forma específica. Hay ciertas enzimas que no forman ninguna forma en la forma libre. La teoría de la cerradura y la llave no explica la acción de tales enzimas.

Teoría del ajuste inducido: Esta teoría fue formulada por Daniel E. Koshland, Jr. en 1958. Esta teoría también apoya la hipótesis de la cerradura y la llave de que el sitio activo y el sustrato encajan perfectamente y sus formas son complementarias. Según la teoría del ajuste inducido, la forma del sitio activo no es rígida. Es flexible y cambia a medida que el sustrato entra en contacto con la enzima.

Para ser más precisos, una vez que la enzima identifica el sustrato correcto, la forma de su sitio activo cambia para adaptarse exactamente a este último. Esto da como resultado la formación del complejo enzima-sustrato y más reacciones. Como esta teoría explica el mecanismo de trabajo de numerosas enzimas, es ampliamente aceptada que la hipótesis del candado y la llave.

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Factores que afectan a las enzimas y acción # 8217: Las actividades de las enzimas se ven afectadas por varios factores, como la temperatura, el pH y la concentración. Por lo general, las altas temperaturas aumentan la velocidad de las reacciones que involucran enzimas. Se dice que la temperatura óptima para tales reacciones es de alrededor de 37 ºC a 40 ºC. Una vez que la temperatura sube por encima de este nivel, las enzimas se desnaturalizan y ya no son aptas para reaccionar con los sustratos. Las variaciones en el pH también pueden afectar el mecanismo de trabajo de las enzimas. El nivel de pH óptimo puede variar de una enzima a otra, según el lugar de su acción. Las variaciones de ese nivel de pH pueden ralentizar la actividad de las enzimas y un pH muy alto o bajo da como resultado enzimas desnaturalizadas que no pueden retener el sustrato correctamente. La tasa de actividades enzimáticas puede aumentar con la concentración de enzimas y sustratos.

Esta es solo una breve descripción general del mecanismo de trabajo de las enzimas. El cuerpo humano produce numerosas enzimas que son responsables de una amplia gama de reacciones químicas, que son necesarias para nuestra supervivencia. Desde la respiración y la digestión, las enzimas están involucradas en muchas funciones. Algunas de estas enzimas también se utilizan con fines industriales. Las enzimas en los detergentes para ropa son responsables de eliminar las manchas y limpiar la ropa. Algunos se utilizan para preparar alimentos y bebidas.

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