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¿La unión de la hemoglobina al oxígeno es lo mismo que la adsorción?


Recientemente leí sobre la hemoglobina y descubrí cómo se une al oxígeno. Esto parece muy similar a la adsorción. ¿El proceso de unión de la hemoglobina al oxígeno a través de la adsorción?


Del artículo de Wikipedia que cita, la respuesta a su pregunta es claramente NO. Parecen muy diferentes: la absorción se describe como un fenómeno de superficie, mientras que la unión de oxígeno se produce en un único bolsillo interno en cada subunidad de globina y forma un enlace específico con un átomo de Fe (II). La naturaleza química de esta bolsa es bastante diferente a la de la superficie de la proteína.

El artículo de Wikipedia dice:

La adsorción es la adhesión de átomos, iones o moléculas de un gas, líquido o sólido disuelto a una superficie. [1] Este proceso crea una película de adsorbato en la superficie del adsorbente.

y

Similar a la tensión superficial, la adsorción es una consecuencia de la energía superficial. En un material a granel, todos los requisitos de enlace (ya sean iónicos, covalentes o metálicos) de los átomos constituyentes del material están llenos de otros átomos en el material. Sin embargo, los átomos de la superficie del adsorbente no están completamente rodeados por otros átomos adsorbentes y, por lo tanto, pueden atraer adsorbatos.

Sin embargo, si consulta un libro de texto que describe la bioquímica de la hemoglobina, como Berg et al. encontrará la naturaleza química específica de la unión claramente descrita, como lo indica este extracto:

El átomo de hierro se encuentra en el centro de la protoporfirina, unido a los cuatro átomos de nitrógeno pirrol. En condiciones normales, el hierro se encuentra en estado de oxidación ferroso (Fe2 +). El ion de hierro puede formar dos enlaces adicionales, uno a cada lado del plano hemo. Estos sitios de unión se denominan sitios de coordinación quinto y sexto. En la hemoglobina, el quinto sitio de coordinación está ocupado por el anillo imidazol de un residuo de histidina de la proteína. En la desoxihemoglobina, el sexto sitio de coordinación permanece desocupado ... La unión de la molécula de oxígeno en el sexto sitio de coordinación del ión de hierro reorganiza sustancialmente los electrones dentro del hierro de modo que el ión se vuelve efectivamente más pequeño, lo que le permite moverse hacia el plano de la porfirina (Figura 10.19).

La única similitud que puedo ver es que en ambos procesos la interacción del gas con el material al que se une está controlada por la presión del gas. Sin embargo, en el caso de la hemoglobina hay una clara diferencia con la absorción en que la dependencia de la presión exhibe una curva sigmoidea, adecuándola específicamente al papel de suministro cuantitativo de oxígeno a los tejidos en un rango de presión reducida pequeño particular.

Suenas como si vinieras de las ciencias físicas. Si es así, prepárese para sorprenderse de lo inteligente que es la química de la madre naturaleza.


Diferencia entre hemoglobina y mioglobina

La capacidad de la encuadernación molécula de oxígeno, con las proteínas hemo, es lo que marca la diferencia en ambas moléculas. Hemoglobina se llama hemoproteína tetramérica, mientras que mioglobina se llama proteína monomérica. La hemoglobina es fundar sistemáticamente en todo el cuerpo, mientras que la mioglobina es fundar sólo en los tejidos de los músculos.

La hemoglobina es hecho de grupo proteico y protésico y es bien conocido por transportar pigmento oxigenado. Es la parte más vital para mantener la vida, ya que funciona en el transporte de oxígeno y dióxido de carbono por todo el cuerpo.

La mioglobina funciona para células musculares solo, al recibir oxígeno de los glóbulos rojos y luego llevarlo a un orgánulo mitocondrial de células musculares. Posteriormente, este oxígeno se utiliza para la respiración celular para crear energía. En este artículo, consideraremos los puntos notables que diferencian la hemoglobina y la mioglobina.


¿Qué es la hemoglobina?

La hemoglobina es una proteína globular de múltiples subunidades con una estructura cuaternaria. Está compuesto por dos subunidades α y dos β dispuestas en una estructura tetraédrica. La hemoglobina es una metaloproteína que contiene hierro. Cada una de las cuatro subunidades de proteínas globulares está asociada con un grupo hemo protésico, no proteico, que se une a una molécula de oxígeno. La producción de hemoglobina se produce en la médula ósea. Las proteínas de la globina son sintetizadas por ribozomas en el citosol. La parte del hemo se sintetiza en las mitocondrias. Un átomo de hierro cargado se mantiene en el anillo de porfirina mediante la unión covalente de hierro con cuatro átomos de nitrógeno en el mismo plano. Estos átomos de N pertenecen al anillo de imidazol del residuo de histidina F8 de cada una de las cuatro subunidades de globina. En la hemoglobina, el hierro existe como Fe 2+, lo que le da el color rojo a los glóbulos rojos.

Los seres humanos tenemos tres tipos de hemoglobina: hemoglobina A, hemoglobina A2 y hemoglobina F. Hemoglobina A es el tipo común de hemoglobina, que está codificada por HBA1, HBA2, y HBB genes. Las cuatro subunidades de la hemoglobina A constan de dos subunidades α y dos β (α2β2). Hemoglobina A2 y hemoglobina F son raras y constan de dos subunidades α y dos δ y dos subunidades α y dos subunidades γ, respectivamente. En los lactantes, el tipo de hemoglobina es Hb F (α2γ2).

Dado que la molécula de hemoglobina se compone de cuatro subunidades, puede unirse a cuatro moléculas de oxígeno. Por lo tanto, la hemoglobina se encuentra en los glóbulos rojos, como transportador de oxígeno en la sangre. Debido a la presencia de cuatro subunidades en la estructura, la unión de oxígeno aumenta a medida que la primera molécula de oxígeno se une al primer grupo hemo. Este proceso se identifica como unión cooperativa de oxígeno. La hemoglobina constituye el 96% del peso seco de un glóbulo rojo. Parte del dióxido de carbono también se une a la hemoglobina para su transporte desde los tejidos a los pulmones. El 80% del dióxido de carbono se transporta a través del plasma. La estructura de la hemoglobina se muestra en Figura 1.

Figura 1: Estructura de la hemoglobina

Función de la hemoglobina


Los investigadores revelan los orígenes de la hemoglobina compleja al resucitar proteínas antiguas

Un tubo de ensayo de hemoglobina ancestral purificada, reconstituida tal como existía hace más de 400 millones de años. Crédito: G. Hochberg.

La mayoría de los procesos biológicos se llevan a cabo mediante complejos de múltiples proteínas que trabajan juntas para llevar a cabo alguna función. La forma en que estas complicadas estructuras podrían haber evolucionado es uno de los grandes enigmas de la biología moderna, porque generalmente se unen utilizando elaboradas interfaces moleculares, y las formas intermedias a través de las cuales surgieron se han perdido sin dejar rastro.

Ahora, un equipo internacional de investigadores dirigido por el profesor Joseph Thornton, Ph.D., de la Universidad de Chicago, y el estudiante de posgrado Arvind Pillai, ha revelado que la complejidad puede evolucionar a través de mecanismos sorprendentemente simples. El grupo identificó el "eslabón perdido" evolutivo a través del cual la hemoglobina, el complejo proteico esencial de cuatro partes que transporta oxígeno en la sangre de prácticamente todos los animales vertebrados, evolucionó a partir de precursores simples. Y descubrieron que se necesitaron solo dos mutaciones hace más de 400 millones de años para desencadenar el surgimiento de la estructura y función de la hemoglobina moderna.

El estudio, "Origen de la complejidad en la evolución de la hemoglobina", se publicará en línea en la revista. Naturaleza el 20 de mayo. El equipo también incluye científicos de la Universidad Texas A&M, la Universidad de Nebraska-Lincoln y la Universidad de Oxford (Reino Unido).

Cada molécula de hemoglobina es un complejo proteico de cuatro partes formado por dos copias de cada una de dos proteínas diferentes, pero las proteínas con las que están más estrechamente relacionadas no forman complejos en absoluto. La estrategia del equipo, pionera en el laboratorio de Thornton durante las últimas dos décadas, fue una especie de viaje en el tiempo molecular: utilizar métodos estadísticos y bioquímicos para reconstruir y caracterizar experimentalmente proteínas antiguas antes, durante y después de la evolución de las primeras formas de hemoglobina. Esto les permitió identificar el eslabón perdido durante la evolución de la hemoglobina: un complejo de dos partes, que consta de dos copias de una sola proteína, que existía antes del último ancestro común de los humanos y los tiburones. Este antiguo complejo de dos partes aún no poseía ninguna de las propiedades críticas de la hemoglobina moderna que le permiten unirse al oxígeno en los pulmones y llevarlo a células distantes en el cerebro, los músculos y otros tejidos.

Al introducir en esta proteína del eslabón perdido varias mutaciones que ocurrieron durante el siguiente intervalo histórico, encontraron que solo dos mutaciones en la superficie de la proteína desencadenaron la formación del complejo de cuatro partes e impartieron los cambios críticos en su función de unión al oxígeno.

La visión tradicional de la evolución de la complejidad biológica, propuesta por primera vez por Charles Darwin y elaborada recientemente por Richard Dawkins, es que la complejidad aumenta gradualmente a través de un largo viaje de muchas mutaciones, cada una de las cuales se ve favorecida por la selección natural porque provoca pequeñas mejoras en la función. y fitness. La nueva investigación muestra que, al menos a nivel molecular, se pueden generar nuevas formas complejas muy rápidamente.

"Nos quedamos impresionados cuando vimos que un mecanismo tan simple podía conferir propiedades tan complejas", dijo Thornton. "Esto sugiere que los saltos en la complejidad pueden ocurrir repentinamente e incluso por casualidad durante la evolución, produciendo nuevas entidades moleculares que eventualmente se vuelven esenciales para nuestra biología".

El proyecto comenzó cuando Pillai, un estudiante de posgrado en el Departamento de Ecología y Evolución, se acercó a Thornton y Georg Hochberg, Ph.D., un becario postdoctoral en su laboratorio, con la idea de que la hemoglobina podría ser un caso de prueba para ver cómo moléculas complejas evolucionado a lo largo de la historia.

"La estructura y función de la hemoglobina se ha estudiado más que quizás cualquier otra molécula", dijo Pillai. "Pero no se sabía nada sobre cómo se originó durante la evolución. Es un gran modelo porque los componentes de la hemoglobina son parte de una familia de proteínas más grande en la que los parientes más cercanos no forman complejos sino que funcionan de forma aislada. Su historia se puede reconstruir a partir de las secuencias de sus descendientes modernos, y existen excelentes herramientas de laboratorio para caracterizar sus propiedades ".

Thornton dijo que la idea de Pillai fue "brillante e inspiró una gran cantidad de trabajo experimental de Arvind y el resto del equipo". Las especulaciones sobre cómo podría haber evolucionado la hemoglobina se remontan al menos a 60 años hasta Linus Pauling y Max Perutz, los padres fundadores de la bioquímica de proteínas, pero hasta ahora no había forma de estudiar el problema de forma experimental.

El análisis de las estructuras atómicas de las proteínas antiguas mostró cómo las dos mutaciones se aprovecharon de características aún más antiguas para ensamblar el complejo intermedio de dos partes en el complejo de cuatro partes. Las mutaciones introdujeron dos cambios en la superficie de la proteína que le permitieron unirse fuertemente a la superficie de la otra proteína, que permaneció sin cambios cuando fue reclutada en la nueva interacción. Otras partes antiguas de las dos superficies también se unieron simplemente por casualidad, lo que agregó más fuerza a la interacción que fue desencadenada por las dos nuevas mutaciones. Thornton señaló que esos elementos más antiguos, e incluso el complejo de dos partes en sí, deben haber existido por casualidad, en lugar de porque mejoraron la estructura o función final de la proteína, porque evolucionaron antes de que esas propiedades aparecieran.

Quizás el resultado más sorprendente fue que las dos mutaciones críticas, al inducir la formación de la estructura de cuatro partes, también desencadenaron los cambios críticos en las funciones de unión al oxígeno del complejo. La hemoglobina puede realizar su función fisiológica porque su afinidad por el oxígeno es lo suficientemente alta como para unirse al oxígeno en los pulmones, pero lo suficientemente baja como para liberarlo en los tejidos de otras partes del cuerpo. También se une al oxígeno de manera cooperativa: cuando uno de los cuatro componentes absorbe una molécula de oxígeno, los otros componentes tienden a hacer lo mismo, y esto también sucede en la dirección inversa, por lo que todo el complejo se vuelve aún más efectivo para reclutar oxígeno. y soltarlo en los lugares correctos.

Los antiguos precursores de la hemoglobina, incluido el complejo de dos partes del eslabón perdido, unían el oxígeno con demasiada fuerza y ​​no cooperaban, por lo que no podrían haber realizado eficazmente la función de intercambio de oxígeno. Los investigadores encontraron que las dos mutaciones clave no solo conferían la estructura de cuatro partes, sino que también impartían las propiedades críticas de unión al oxígeno de la hemoglobina. Aunque las mutaciones están en la parte de la superficie de la proteína que ensambla el complejo, no en su sitio de unión al oxígeno, las dos regiones están conectadas por una antigua cadena de aminoácidos que se encuentran en todos los miembros de la familia de proteínas de la globina. Cuando el complejo de cuatro partes se ensambla, esta cuerda se mueve y el sitio de unión al oxígeno se reforma de una manera que hace que se una al oxígeno de manera más flexible. Y cuando un componente del complejo de hemoglobina se une al oxígeno, la cuerda retrocede, remodelando la superficie que une las proteínas vecinas, lo que permite que el vecino también mejore en la unión del oxígeno. De esta manera, aparecieron propiedades funcionales complejas como un efecto secundario inmediato cuando la capacidad de ensamblaje de la hemoglobina evolucionó por primera vez.

"Imagínese si esas dos mutaciones nunca ocurrieron, o si las características estructurales que aprovecharon no estuvieran presentes en ese momento", dijo Thornton. "La hemoglobina tal como la conocemos no habría evolucionado, ni tampoco muchas de las innovaciones posteriores que dependen del transporte eficiente de oxígeno, como el metabolismo rápido y la capacidad de crecer mucho más y moverse mucho más rápido que nuestros ancestros marinos".

El estudio se publicará el 20 de mayo de 2020, en el Naturaleza sitio web y el 28 de mayo en la edición impresa de la revista. Los coautores junto con Pillai, Hochberg y Thornton incluyen al estudiante graduado de la Universidad de Chicago Carlos Cortez-Romero, Yang Liu y Arthur Laganowsky de la Universidad Texas A&M, Anthony Signore y Jay F. Storz de la Universidad de Nebraska-Lincoln, y Shane Chandler y Justin. Benesch de la Universidad de Oxford (Reino Unido).


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¿Qué es la hemoglobina? ¿Debería preocuparse de que esté en su sangre?

Si le gusta respirar y estar vivo, le debe gustar mucho la hemoglobina. Este compuesto que contiene hierro es transportador de oxígeno designado por la biología.

Créditos de la imagen Murtada al Mousawy / Flickr.

Con muy pocas excepciones, la sangre es de un carmesí intenso y distintivo. El color se desprende de los altos niveles de hemoglobina (también deletreada & # 8216haemoglobin & # 8217) en los eritrocitos, glóbulos rojos. Aunque eso suena como un tipo elegante de duende, en realidad es una metaloproteína. ¡Y deberíamos estar muy agradecidos de que esté allí! Los animales de nuestro tamaño posiblemente no serían posibles sin la hemoglobina.

Entrega importante

Los glóbulos rojos tienen aproximadamente un 96% de hemoglobina en peso seco y alrededor de un 35% cuando están hidratados. Este contenido extremadamente alto debería ser nuestra primera indicación de cuán crítica es la proteína para nuestros organismos. Entonces, ¿qué hace exactamente? Bueno, en esencia, funciona como proveedor de combustible del cuerpo. Las células cargadas de hemoglobina se aseguran de que haya suficiente oxígeno en los tejidos de su cuerpo para que puedan generar energía (respiración).

La hemoglobina es el portador de oxígeno designado por el cuerpo. Cada molécula de él, al menos, de la versión que usa el cuerpo humano, puede unirse de forma segura a cuatro moléculas de oxígeno y soltarlas rápidamente cuando sea necesario. Si bien la sangre puede transportar de forma natural algo de oxígeno disuelto en su plasma, la hemoglobina de nuestros glóbulos rojos aumenta setenta veces su capacidad para transportar oxígeno. Lo cual es muy bueno para nosotros.

Aunque su función principal es transportar oxígeno de un lado a otro, ese no es el único gas que puede transportar. La hemoglobina también interviene en la limpieza del & # 8216exhaust & # 8217 de las células, que transporta alrededor del 25% del CO2 producido por nuestras células y transporta el óxido nítrico (NO) por todo el cuerpo.

¿Qué es exactamente?

Como todas las demás proteínas, la hemoglobina es una estructura tridimensional creada a partir de múltiples aminoácidos que se unen y luego se pliegan sobre sí mismos. El término hemoglobina hace un guiño directo a la forma de la molécula & # 8217s de la palabra latina raíz & # 8216globus & # 8217 (que significa bola). Si bien diferentes linajes pueden emplear proteínas hemo / globina (que es el nombre de la familia más amplia de estas proteínas) con diferentes estructuras, el que usan los humanos y los mamíferos se compone de cuatro subconjuntos llamados & # 8216 proteínas globulares & # 8217. La forma particular en que estos se unen se conoce como patrón de pliegue de globina y se ve ampliamente en la familia hemo / globina.

Lo que hace que la hemoglobina sea tan importante es un ión de hierro (átomo) que se encuentra en el medio de estas cuatro subsecciones. Esta es el área específica donde O2 las moléculas se unen reversiblemente a la proteína, para ser transportadas. Este átomo de hierro, a su vez, está soldado a la proteína a través de cuatro enlaces covalentes con átomos de nitrógeno. Dependiendo de la valencia exacta de este átomo de hierro, ya sea férrico o ferroso, la proteína podrá unirse a compuestos de oxígeno. & # 8220Ferric & # 8221 hierro, o hierro (II) puede unirlo, mientras que & # 8216ferrous & # 8217 hierro, hierro (III), no. Cuando no está en uso, este átomo de hierro se une a una molécula de agua como marcador de posición.

El dióxido de carbono, por otro lado, se une a otras áreas de las proteínas hemo que forman la molécula de hemoglobina.

¿Qué sucede cuando no funciona?

La reactividad de la hemoglobina y la capacidad de unirse a una larga lista de compuestos suele ser su fortaleza clave, pero principalmente porque también puede desvincular fácilmente estas moléculas. Un gas que arroja una llave en ese enfoque es el monóxido de carbono: un gas incoloro e inodoro que es muy letal.

El problema con este monóxido de carbono (CO) es que una vez que se une a la hemoglobina, forma carboxihemoglobina. Este compuesto hace que el enlace entre la célula y el oxígeno sea mucho más estable y, como tal, más difícil de romper más adelante. Para empezar, esto significa que cualquier glóbulo rojo que haya encontrado una molécula de monóxido de carbono tiene su capacidad para transportar oxígeno drásticamente (si no completamente) reducida. En segundo lugar, la reacción entre estos dos produce una liberación de radicales libres mitocondriales. Estos provocan estrés oxidativo, que podría ser el principal impulsor del envejecimiento, y también atraen leucocitos (glóbulos blancos) a la zona.

Algunos de los efectos de la intoxicación por monóxido de carbono, a nivel biológico, incluyen daño a las células endoteliales (de las que están hechas las membranas y los vasos sanguíneos), más notablemente daño a la vasculatura del cerebro y peroxidación de lípidos (daño celular químico ) de las membranas cerebrales. Debido a que la carboxihemoglobina es de un rojo muy brillante, la piel de las víctimas de envenenamiento por CO puede tomar un tono rosado o púrpura. Solo se necesitan concentraciones ambientales de alrededor del 0,1% para causar pérdida del conocimiento y posiblemente la muerte.

El monóxido de carbono es el producto de una quemadura incompleta. Se encuentra más comúnmente en el humo de incendios de baja combustión o sin llama. Cualquier incendio que no tenga acceso a la cantidad de oxígeno que idealmente desea producirá una cierta cantidad de CO. Este monóxido de carbono también se produce en los cigarrillos y es una de las principales causas de la falta de aliento después de fumar. Hasta el 20% de todos los sitios de unión al oxígeno pueden ser bloqueados por el CO en los fumadores empedernidos.

Créditos de imagen ZEISS Microscopy / Flickr.

Irónicamente, el proceso a través del cual la hemoglobina se recicla en nuestro bazo es la única fuente natural de monóxido de carbono en el cuerpo humano y explica los niveles de referencia de este gas que se encuentran en nuestro torrente sanguíneo. Cada glóbulo rojo sano vive unos 120 días antes de ser reciclado.

Cianuro (CN-), monóxido de azufre (SO), sulfuro (S2-) y sulfuro de hidrógeno (H2A los grupos S) también les gusta unirse a la hemoglobina y no soltarse, lo que los hace muy tóxicos para nosotros. Evite respirarlos a toda costa.

Un número demasiado bajo de glóbulos rojos & # 8212 y, por lo tanto, la hemoglobina insuficiente para transportar gases & # 8212 se conoce como & # 8216anemia & # 8217. La anemia es la afección sanguínea más común en los EE. UU. Y afecta a alrededor del 6% de la población. En términos muy generales, es causada por la pérdida de sangre, la incapacidad de producir suficientes glóbulos rojos o condiciones que conducen a una pérdida rápida de tales células, aunque algunos casos son causados ​​por la genética.

Las mujeres, las personas mayores y las personas con afecciones duraderas tienen más probabilidades de tener anemia. La vejez y las condiciones médicas crónicas pueden causar anemia al dañar la capacidad del cuerpo para producir y reciclar hemoglobina. Las mujeres tienen más probabilidades de desarrollar anemia por deficiencia de hierro debido a la pérdida de sangre relacionada con su ciclo menstrual.

Los síntomas de la anemia incluyen mareos o sentir que está a punto de desmayarse dolores de cabeza patrones inusuales de latidos cardíacos, dificultad para respirar, manos y pies fríos, cansancio y debilidad física dolor en el pecho, vientre, huesos o articulaciones, o hinchazón, puede también será un síntoma.

¿Alguna alternativa?

La hemoglobina oxigenada le da a la sangre de nuestras arterias su color escarlata. La sangre no oxigenada que regresa al corazón y los pulmones es de un color más oscuro, aunque las venas que la transportan a menudo se ven un poco más púrpuras o azuladas. Un compuesto relacionado conocido como mioglobina es la razón por la que nuestros músculos, o los músculos de la carne roja, son de color rojo brillante pero también un poco grises. La mioglobina funciona casi igual que la hemoglobina con la diferencia de que no está diseñada para transportar oxígeno, sino que la mantiene almacenada para su uso. Estructuralmente, la mioglobina solo tiene un sitio de unión (puede contener menos oxígeno que la hemoglobina) pero la unión es mucho más estable.

Pero si quieres tener sangre azul completa, puedes optar por hemocianina. Esta es la segunda molécula más común utilizada para transportar oxígeno en sangre después de la hemoglobina y se ve en muchos moluscos o antrópodos. Sustituye los grupos hemo de hierro por los que contienen cobre y se vuelve de un azul muy rico cuando se oxigena.

Si prefieres el rosa o el violeta, prueba la hemeritrina. No es un compuesto muy común, con un puñado de especies, principalmente vertebrados marinos y algunos gusanos (anélidos), usándolo. Sí destaca por tornarse transparente cuando no está oxigenado.

Sin embargo, lo que a los anélidos les gusta usar son la hemeritrina y la eritrocruorina. Son bastante similares en estructura pero con grupos hemo significativamente diferentes. La hemeritrina aparece roja cuando se oxigena y verde cuando no. La eritrocruorina es común en las lombrices de tierra y tiene la distinción de ser una molécula enorme, que contiene hasta cientos de subsecciones de proteína hemo y sitios de unión de iones de hierro.

Finalmente, un uso más exótico de las proteínas hemo se encuentra en plantas leguminosas como los frijoles. Emplean leghemoglobina para extraer oxígeno de las bacterias fijadoras de nitrógeno alrededor de sus raíces.El oxígeno aquí afectaría el proceso de reducción del gas nitrógeno a nitrógeno, que es un nutriente clave para toda la vida vegetal y que impone un límite a su capacidad de crecimiento.


¿Es la unión de la hemoglobina al oxígeno lo mismo que la adsorción? - Biología

La química de la hemoglobina y la mioglobina

En un momento u otro, todos han experimentado la sensación momentánea de tener que detenerse, "recuperar el aliento", hasta que haya suficiente O2 puede ser absorbido por los pulmones y transportado a través del torrente sanguíneo. Imagínese cómo sería la vida si tuviéramos que depender únicamente de nuestros pulmones y el agua de nuestra sangre para transportar oxígeno a través de nuestros cuerpos.

O2 es solo marginalmente soluble (& lt 0,0001 METRO) en plasma sanguíneo a pH fisiológico. Si tuviéramos que depender del oxígeno que se disuelve en la sangre como nuestra fuente de oxígeno, obtendríamos aproximadamente el 1% del oxígeno al que estamos acostumbrados. (Considere cómo sería la vida si la cantidad de oxígeno que recibiera fuera equivalente a solo una respiración cada 5 minutos, en lugar de una respiración cada 3 s.) La evolución de formas de vida incluso tan complejas como una lombriz de tierra requirió el desarrollo de una mecanismo para transportar activamente oxígeno a través del sistema. Nuestro torrente sanguíneo contiene aproximadamente 150 g / L de la proteína conocida como hemoglobina (Hb), que es tan eficaz como transportador de oxígeno que la concentración de O2 en el torrente sanguíneo alcanza 0.01 METRO la misma concentración que el aire. Una vez que la Hb-O2 complejo llega al tejido que consume oxígeno, el O2 las moléculas se transfieren a otra proteína mioglobina (Mb) que transporta oxígeno a través del tejido muscular.

El sitio en el que el oxígeno se une tanto a la hemoglobina como a la mioglobina es el hemo que se muestra en la figura siguiente.

En el centro del hemo hay un átomo de Fe (II). Cuatro de los seis sitios de coordinación alrededor de este átomo están ocupados por átomos de nitrógeno de un plano porfirina anillo. El quinto sitio de coordinación está ocupado por un átomo de nitrógeno de una cadena lateral de histidina en uno de los aminoácidos de la proteína. El último sitio de coordinación está disponible para vincular un O2 molécula. Por lo tanto, el hemo es la parte que transporta oxígeno de las moléculas de hemoglobina y mioglobina. Esto plantea la pregunta: ¿Cuál es la función de la proteína globular o la porción de "globina" de estas moléculas?

La estructura de la mioglobina sugiere que el grupo hemo que transporta oxígeno está enterrado dentro de la porción de proteína de esta molécula, lo que evita que los pares de grupos hemo se acerquen demasiado. Esto es importante, porque estas proteínas necesitan unirse a O2 reversiblemente y el hemo Fe (II), por sí solo, no puede hacer esto. Cuando no hay globina para proteger el hemo, reacciona con el oxígeno para formar un átomo de Fe (III) oxidado en lugar de un Fe (II) -O.2 complejo.

La hemoglobina consta de cuatro cadenas de proteínas, cada una del tamaño de una molécula de mioglobina, que se pliegan para dar una estructura que se parece mucho a la mioglobina. Por lo tanto, la hemoglobina tiene cuatro grupos hemo separados que pueden unirse a una molécula de O2. Aunque la distancia entre los átomos de hierro de los hemes adyacentes en la hemoglobina es muy grande entre 250 y 370 nm, el acto de unir un O2 molécula en uno de los cuatro hemes de la hemoglobina conduce a un aumento significativo en la afinidad por O2 vinculante en los otros hemes.

Esta interacción cooperativa entre diferentes sitios de unión hace que la hemoglobina sea una proteína de transporte de oxígeno inusualmente buena porque permite que la molécula recoja la mayor cantidad de oxígeno posible una vez que la presión parcial de este gas alcanza un nivel de umbral particular, y luego libera la mayor cantidad de oxígeno posible cuando el presión parcial de O2 cae significativamente por debajo de este nivel de umbral. Los hemes están demasiado separados para interactuar directamente. Pero, los cambios que ocurren en la estructura de la globina que rodea a un hemo cuando toma una O2 moléculas se transmiten mecánicamente a las otras globinas de esta proteína. Estos cambios llevan la señal que facilita la ganancia o pérdida de una O2 molécula por los otros hemes.

Los dibujos de las estructuras de las proteínas a menudo dan la impresión de una estructura rígida fija, en la que las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos individuales se bloquean en su posición. Nada mas lejos de la verdad. Los cambios que ocurren en la estructura de la hemoglobina cuando el oxígeno se une a los hemes son tan grandes que los cristales de hemoglobina desoxigenada se rompen cuando se exponen al oxígeno. Se puede obtener más evidencia de la flexibilidad de las proteínas al señalar que no existe un camino en las estructuras cristalinas de la mioglobina y la hemoglobina a lo largo del cual un O2 La molécula puede viajar para alcanzar el grupo hemo. El hecho de que estas proteínas se unan de forma reversible al oxígeno sugiere que deben sufrir cambios simples en su conformación que se han denominado movimientos de respiración. que abren y luego cierran el camino a lo largo del cual una O2 La molécula viaja cuando entra en la proteína. Las simulaciones por computadora del movimiento dentro de las proteínas sugieren que el interior de una proteína tiene una "fluidez" significativa, con grupos que se mueven dentro de la proteína hasta en 20 nm.


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What's to know about hemoglobin levels?

Hemoglobin is an iron-rich protein in red blood cells. Oxygen entering the lungs attaches to the hemoglobin in the blood, which carries it to the tissues in the body.

When someone has insufficient red blood cells or the ones they have do not work properly, the body is left short of the oxygen it needs to function. This condition is called anemia.

Here, we will look at the role of hemoglobin, and how levels of it in the blood are tested. We also examine the main kinds of anemia in more detail and explore ways to prevent the condition.

Share on Pinterest Hemoglobin is a protein in red blood cells that carries oxygen throughout the body.

Each hemoglobin protein can carry four molecules of oxygen, which are delivered throughout the body by red blood cells. Every one of the body’s billions of cells needs oxygen to repair and maintain itself.

Hemoglobin also plays a role in helping red blood cells obtain their disc-like shape, which helps them move easily through blood vessels.

How are hemoglobin levels tested?

Hemoglobin levels are measured by a blood test. Hemoglobin, or Hb, is usually expressed in grams per deciliter (g/dL) of blood. A low level of hemoglobin in the blood relates directly to a low level of oxygen.

In the United States, anemia is diagnosed if a blood test finds less than 13.5 g/dL in a man or less than 12 g/dL in a woman. In children, normal levels vary according to age.

High hemoglobin levels could be indicative of the rare blood disease, polycythemia. It causes the body to make too many red blood cells, causing the blood to be thicker than usual. This can lead to clots, heart attacks, and strokes. It is a serious lifelong condition that can be fatal if it is not treated.

High hemoglobin can also be caused by dehydration, smoking, or living at high altitudes, or it can be linked to other conditions, such as lung or heart disease.

Low hemoglobin levels usually indicate that a person has anemia. There are several kinds of anemia:

  • Iron-deficiency anemia is the most common type. This form of anemia occurs when a person does not have enough iron in their body, and it cannot make the hemoglobin it needs. Anemia is usually caused by blood loss, but can also be due to poor absorption of iron. This can happen, for example, when someone has had gastric bypass surgery.
  • Pregnancy-related anemia is a kind of iron-deficiency anemia, which occurs because pregnancy and childbirth require a significant amount of iron.
  • Vitamin-deficiency anemia happens when there are low levels of nutrients, such as vitamin B12 or folic acid (also called folate), in the diet. These anemias change the shape of the red blood cells, which makes them less effective.
  • Aplastic anemia is a disorder where blood-forming stem cells in the bone marrow are attacked by the immune system, resulting in fewer red blood cells.
  • Hemolytic anemia can be the result of another condition, or it can be inherited. It occurs when the red blood cells are broken up in the bloodstream or the spleen.
  • Sickle cell anemia is an inherited condition where the hemoglobin protein is abnormal. It means the red blood cells are sickle-shaped and rigid which stops them flowing through small blood vessels.

Anemia can also be caused by other conditions, such as kidney disease and chemotherapy for cancer, which can also affect the body’s ability to make red blood cells.

Newborns have a temporary anemia when they are 6-8 weeks old. This occurs when they run out of the red blood cells they are born with but their bodies have not made new red blood cells. This condition will not affect the baby adversely unless they are sick for some other reason.

Babies can also have anemia from breaking down cells too quickly, which results in yellowing skin, a condition known as jaundice. This often occurs if the mother and baby have incompatible blood types.


Evaluating Hemoglobin Levels

A hemoglobin level is usually measured as a part of a complete blood count (CBC). The results of other lab tests may also help determine the cause of hemoglobin problems.

  • Total RBC count such as MCHC (mean corpuscular hemoglobin concentration), MCH (mean corpuscular hemoglobin), and MCV (mean corpuscular volume) , which measures iron stores in the body

Normal Hemoglobin Ranges

Normal hemoglobin levels vary by age and sex. They're measured in grams per deciliter (g/dL).