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Lista de proteínas por número de aminoácidos / longitud de cadena

Lista de proteínas por número de aminoácidos / longitud de cadena



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¿Existe alguna base de datos de proteínas en línea donde pueda obtener una lista de proteínas ordenadas por la longitud de sus cadenas / número de aminoácidos, comenzando por la más corta, así como para ver sus secuencias de aminoácidos?

Me gustaría comenzar desde las estructuras de proteínas cortas y simples para ver cómo sus secuencias particulares de aminoácidos se traducen en su forma de plegado, y qué son capaces de hacer esas cadenas cortas en los organismos. (Escuché sobre los LIL, pero se generan artificialmente y constan de solo dos aminoácidos, lisina e isoleucina, por lo que no hay mucha variedad para estudiar allí: q)

Pero soy bastante nuevo en estas bases de datos, presentan muchos detalles, pero generalmente no es el que estoy buscando, y uno tiene que saber qué buscar primero para obtener información significativa: q


Puede encontrar los datos que necesita en Protein Data Bank.

Desde 1971, el archivo Protein Data Bank (PDB) ha servido como depósito único de información sobre las estructuras 3D de proteínas, ácidos nucleicos y ensamblajes complejos.

La organización Worldwide PDB (wwPDB) gestiona el archivo de PDB y garantiza que la PDB esté disponible de forma gratuita y pública para la comunidad global.

Cada una de las organizaciones miembros del PDB proporciona los mismos datos con una interfaz diferente:

  • PDBe,
  • PDBj,
  • RCSB.

En general, puede consultar la base de datos a través de una de las interfaces web o descargar todos los datos y buscarlos localmente. En este caso, el sitio web de RCSB tiene la opción que solicitó (clasificación por recuento de residuos):

Alternativamente, puede descargar: ftp://ftp.wwpdb.org/pub/pdb/derived_data/pdb_seqres.txt y analizarlo y ordenarlo como desee. Este archivo tiene secuencias de todas las cadenas en las entradas de PDB.

Pero dado que su objetivo es encontrar la relación entre la secuencia y la estructura plegada, probablemente debería comenzar leyendo sobre el problema del plegamiento de proteínas y sobre los métodos utilizados en la predicción de la estructura de proteínas.


En la base de conocimiento de UniProt, puede ordenar sus proteínas por longitud de proteína, p. Ej. en esta consulta para todas las proteínas humanas con una referencia cruzada a PDB:

https://www.uniprot.org/uniprot/?query=database%3A(type%3Apdb)%20AND%20organism%3A%22Homo%20sapiens%20(Human)%20%5B9606%5D%22&columns=id%2Centry % 20name% 2Creviewed% 2Cprotein% 20names% 2Cgenes% 2Clength & sort = length

La clasificación predeterminada es por puntuación de consulta, pero si hace clic en los triángulos negros en los encabezados de la tabla, p. Ej. para la longitud de la secuencia, puede ordenarlos por otros criterios.


¿Cuántos aminoácidos hay: 20, 22 o 200?

Durante un tiempo se pensó que solo había 20 aminoácidos, y muchos sitios web todavía reflejan esto hoy en día, pero de hecho, se descubrieron un par de nuevos aminoácidos que hacen un total de 22 aminoácidos.

Pero, ¿cuántos aminoácidos hay realmente? La verdadera pregunta es cuántos aminoácidos existen más allá de los 22 que conocemos hasta ahora, y ¿qué pasa con otros tipos de aminoácidos?

La realidad es que los aminoácidos, que son los componentes básicos del cuerpo, se encuentran en abundancia dentro del cuerpo. Son fuentes de energía como los carbohidratos y las grasas, excepto que los aminoácidos contienen nitrógeno (N) por lo que juegan un papel en la formación de músculos, tejidos, órganos, piel e incluso cabello. Hay 20 aminoácidos en nuestro código genético estándar, y los 2 aminoácidos adicionales están fuera de este ámbito. Estos están compuestos por los aminoácidos selenocisteína y pirrolisina. Estos aminoácidos se descubrieron hace solo unas tres y dos décadas, respectivamente. Nueve aminoácidos esenciales actúan como precursores de neurotransmisores en el cerebro y enzimas que ayudan con funciones corporales como la digestión. Estos aminoácidos son esenciales para la salud y regulan los procesos metabólicos del cuerpo. Además, transportan oxígeno y nutrientes en el cuerpo.


Dicroísmo circular de hormonas hipofisarias

3 enlaces disulfuro

La mayoría de las proteínas globulares contienen enlaces cruzados covalentes internos en forma de enlaces disulfuro (residuos de cistina). Existe una rotación relativamente libre alrededor del enlace disulfuro en compuestos simples, como el dimetil disulfuro. Sin embargo, las versiones más sustituidas, incluida la cistina, el aminoácido libre, experimentan un obstáculo estérico considerable para la rotación, que asciende a entre 3 y 10 kcal / mol (Winnewisser et al., 1968). Debido a esta alta barrera para la rotación interna, la mayoría de los disulfuros, incluidos los que se encuentran en polipéptidos y proteínas, existen sólo en una de las dos posibles formas isoméricas rotacionales. Estas dos geometrías se muestran en la Fig.6. Los dos enlaces que unen RX y R2 a los átomos de azufre, junto con el propio enlace disulfuro, definen dos planos cuya orientación relativa se puede describir convenientemente por el ángulo diedro (ϕ) entre ellos. En la mayoría de los disulfuros, este ángulo es cercano a ± 90 °. En el caso de las proteínas, R1 y R2 no será equivalente, y las dos formas de rotámero serán intrínsecamente asimétricas. Esta asimetría es preservada por la naturaleza no rotatoria del enlace S – S. En consecuencia, las transiciones electrónicas de los enlaces disulfuro, que producen bandas de absorción débiles entre 250 y 300 nm, también son capaces de actividad óptica.

HIGO. 6. Los dos posibles conformadores rotacionales del enlace disulfuro. Se han denominado provisionalmente las formas M (menos) y P (más) de acuerdo con la regla de helicidad de Cahn. et al., (1966) .

A partir de estudios realizados con pequeños compuestos que contienen disulfuro (Carmac y Neubert, 1967 Dodson y Nelson, 1968 Coleman y Blout, 1968 Ito y Takagi, 1970 Casey y Martin, 1972 Ludescher y Schwyzer, 1971 Nagarajan y Woody, 1973), se Ahora se sabe que el disulfuro produce bandas de CD débiles y muy anchas, desprovistas de estructura vibratoria. Los máximos de estas bandas aparecen entre 250 y 300 nm, dependiendo del valor del ángulo diedro. También se sabe que, en muchos casos, el signo de la banda CD de disulfuro se puede utilizar para determinar la quiralidad o la forma de rotámero del enlace en cuestión.

En la actualidad, se sabe poco sobre las contribuciones de los enlaces disulfuro a la actividad óptica total de las proteínas globulares más grandes. El contenido relativamente bajo de estos cromóforos y sus bandas de CD característicamente débiles, desprovistas de una estructura fina vibratoria, hacen que su reconocimiento y medición directa en tales materiales sea muy difícil. En muchos casos se ha asumido que su contribución es insignificante, aunque en otros donde el contenido de disulfuro es inusualmente alto y / o el contenido de cromóforo aromático es bajo, se sabe que este no es el caso (Horwitz et al., 1970 Breslow, 1970 Bewley et al., 1972a, 1974 Puett, 1972 Menendez-Botet y Breslow, 1975 Holladay y Puett, 1975).

Habiendo completado esta breve descripción de la EC, este es quizás un buen punto para interponer la siguiente pregunta, bastante legítima: ¿Por qué seguir con estos estudios de la EC? Un estudio cristalográfico de rayos X proporcionaría una imagen enormemente más detallada de las estructuras de las hormonas. Como se dijo, el punto es completamente válido. Sin embargo, hay varios otros puntos a considerar. Primero, con las notables excepciones de la insulina (Blundell et al., 1971a, b) y glucagón (Sasaki et al., 1975) muy pocas hormonas polipeptídicas o proteicas, y ninguna de las hormonas pituitarias, han proporcionado cristales de calidad radiológica. Probablemente se trate de una dificultad técnica, y estos cristales posiblemente estarán disponibles en un futuro próximo. Sin embargo, hay un segundo punto más importante, que quizás no sea solo un problema técnico. Aunque una imagen cristalográfica de estas hormonas sin duda proporcionaría una enorme cantidad de información importante, podría resultar muy difícil o imposible extrapolar con seguridad esta información básicamente "estática" para incluir la más dinámica propiedades, como las interacciones entre hormonas y anticuerpos, u hormonas y receptores, que más deseamos comprender y, en última instancia, controlar. La investigación de las propiedades dinámicas de estas interacciones implicará casi con certeza estudios en condiciones de solución. Es en este tipo de estudios donde técnicas como la EC alcanzarán su máximo potencial. La verdadera comprensión de la acción hormonal vendrá, por supuesto, de una condensación de información de todo tipo de estudios, incluidos los cristalográficos, las conformaciones en solución y los diversos estudios biológicos. Por lo tanto, los estudios de rayos X y CD se complementan entre sí en lugar de competitivos o redundantes para ayudar a comprender los sistemas biológicos.


La composición de aminoácidos de las proteínas.

Los datos publicados sobre los análisis de aminoácidos de varias proteínas se han recalculado para dar conjuntos de valores que representan una determinación única o media en 80 proteínas separadas, como residuos de aminoácidos / 100 residuos en cada proteína. Estos valores, cuando se representaron como histogramas, sugirieron que la aparición de un aminoácido individual en las proteínas en general podría especificarse mediante un valor medio y su desviación estándar. Esto se probó comparando los histogramas con los esperados de la media calculada, asumiendo una distribución gaussiana. El acuerdo fue en general satisfactorio cuando se tuvieron en cuenta las no ocurrencias. En el caso del triptófano, la concordancia no fue buena porque hubo un número anormalmente grande de no ocurrencias. Se consideró que esto probablemente reflejaba las conocidas dificultades para analizar este aminoácido.

La aparición de aminoácidos específicos en proteínas individuales no siguió ningún patrón discernible, ni se pudo establecer ninguna correlación entre la composición y función de los aminoácidos. Sin embargo, fue posible clasificar las 80 proteínas de acuerdo con su desviación de una "proteína promedio" deducida de los valores medios para cada aminoácido. Esas proteínas en el medio de la clasificación eran promedio en el sentido más habitual de no estar ni cerca de la "proteína promedio" ni inusualmente lejos de ella. Estos resultados se interpretan en el sentido de que muestran que todas las proteínas se basan en un patrón común de composición de aminoácidos. Sobre la base de los datos actuales, esto puede estar bastante bien representado por los siguientes valores:

Asp 25, Glu 24, Leu 20, Ala 19, Gly 17, Ser 17, Val 16, Lys 15, Pro 13, Thr 13, Ben 11, Arg 10, Phe 10, Tyr 8, His 5, Met 4, CyS 3 , Prueba 3.

Estos son los números de residuos que componen una "proteína media" de 233 residuos y de peso molecular 25.700.

Se discute la influencia de estos resultados en la función y evolución de las proteínas. El método de análisis proporciona un medio para comparar las composiciones de aminoácidos de diferentes proteínas de una manera que está abierta al análisis estadístico. Los resultados obtenidos son de interés teórico para los químicos de proteínas, y de interés práctico en estudios donde la composición de aminoácidos de una proteína puede ser de importancia.


Pocos pasos para encontrar la secuencia de aminoácidos

PASO 1 & # 8211 Sepa qué hebra de ADN se le da. Hay dos hebras: hebra codificante o hebra no codificante.

Se puede leer la hebra codificante de 3 'a 5' o leer la hebra plantilla de 5 'a 3' al hacer la hebra de m-RNA correspondiente.

PASO 2 & # 8211 Escriba la cadena de m-RNA correspondiente.

Usando el hilo de codificación: (A = U, T = A, G = C, C = G) Leer de izquierda a derecha

Usando la hebra de la plantilla: (T = U) Leer de izquierda a derecha

Podemos ver que logramos la misma secuencia independientemente de la hebra utilizada.

PASO 3 & # 8211 Convertir m-RNA como una secuencia de codones. ¡SIEMPRE comience con el codón AUG y NUNCA cuente el mismo nucleótido dos veces!

PASO 4 & # 8211 Utilice la siguiente tabla para encontrar la secuencia de aminoácidos relevante.

También recuerda,
una. El codón de inicio AUG significa metionina.
B. Si encuentra un codón de parada UAA, UGA, UAG, debe dejar de secuenciar.


Términos del Estudio 21 | Biochem Ch3 Final Flashcards | Quizlet

El número 110 se basa en el hecho de que el peso molecular medio de una proteína es 110.000 con un promedio de 1.000 aminoácidos. El número 110 refleja la mayor proporción de pequeños aminoácidos en las proteínas, así como la pérdida de agua cuando se forma el enlace peptídico. Nunca pensé que escribiría sobre los "bloques de construcción" del cuerpo humano, los aminoácidos (AA) para un blog de SAIFood. Dado que SAIFood normalmente analiza los temas de las innovaciones agrícolas sostenibles y los alimentos, cubriendo lo que es nuevo o urgente, quién sabía que estaríamos escribiendo sobre los fundamentos de la vida y las proteínas. Sin embargo, ¿por qué no discutiríamos los aminoácidos, los 'bloques de construcción' de.

Número de aminoácidos en la proteína verde fluorescente (GFP)

Número de aminoácidos en la proteína verde fluorescente (GFP) Valor: 238 residuos de aminoácidos Organismo: Aequorea victoria: Referencia: Nishiuchi Y et al., Síntesis química de la molécula precursora de la proteína verde fluorescente Aequorea, plegamiento posterior y desarrollo de fluorescencia . Proc Natl Acad Sci U S A. 10 de noviembre de 1998 95. Necesitamos proteínas y aminoácidos en una dieta saludable porque son las moléculas que forman los componentes estructurales de nuestro cuerpo. Las proteínas también sirven al organismo como mensajeros químicos llamados.

19.1: Polipéptidos y proteínas - Biología LibreTexts

Los aminoácidos son los componentes básicos de las proteínas. Todos los aminoácidos contienen un grupo amino o NH 2 y un grupo carboxilo (ácido) o COOH. Hay 20 aminoácidos diferentes que se encuentran comúnmente en las proteínas y, a menudo, 300 o más aminoácidos por molécula de proteína. La proteína es necesaria para casi todos los procesos biológicos de nuestro cuerpo; no podemos vivir sin ella en absoluto. Debido a que los aminoácidos forman las proteínas, otro apodo apropiado para ellos podría ser "los componentes básicos de la vida". Los 20 aminoácidos comunes se pueden subdividir en otras categorías según una variedad de criterios, como:

BCTB Capítulo 3 Tarjetas | Quizlet

110.000 con un promedio de 1000 aminoácidos. B) El número 110 refleja la mayor proporción de pequeños aminoácidos en las proteínas, así como la pérdida de agua cuando se forma el enlace peptídico. C) El número 110 refleja el número de aminoácidos que se encuentran en la proteína pequeña típica, y solo las proteínas pequeñas tienen su peso molecular estimado de esta manera. Los aminoácidos son moléculas orgánicas que, cuando se unen con otros aminoácidos, forman una proteína. Los aminoácidos son esenciales para la vida porque las proteínas que forman están involucradas en prácticamente todas las funciones celulares. Algunas proteínas funcionan como enzimas, otras como anticuerpos, mientras que otras brindan soporte estructural. Aunque hay cientos de aminoácidos que se encuentran en la naturaleza, las proteínas se construyen a partir de ellos. Aminoácidos. Hay unos 20 aminoácidos en las proteínas que consumimos. Estos aminoácidos se unen para formar una molécula de proteína más grande. Los aminoácidos al ser moléculas de compuestos orgánicos pueden formar diversos enlaces entre sí debido a la naturaleza versátil del carbono, lo que posibilita la gran diversidad de proteínas que se pueden encontrar en la naturaleza, que son un nutriente esencial en nuestra dieta.

¿Cuál es la cantidad mínima de aminoácidos en las proteínas? Respuestas

Debido a que los aminoácidos se pueden organizar en muchas combinaciones diferentes, es posible que su cuerpo produzca miles de tipos diferentes de proteínas a partir de los mismos 20 aminoácidos. El más simple. La masa promedio de un aminoácido en una proteína es 110 g / mol. Dividir la masa de titina (3816 kDa) por el número de aminoácidos (34 350) no da la cifra exacta de 110. Proporción de aminoácidos expuestos a disolventes en una proteína y tasa de evolución de la proteína Yeong-Shin Lin, Yeong-Shin Lin. el número de eventos de traducción que experimenta un gen determina su tasa de evolución. Drummond et al.

Los aminoácidos en una proteína completa | Alimentación saludable.

Los aminoácidos en una proteína completa. La proteína es un macronutriente esencial, junto con los carbohidratos y las grasas. El cuerpo no suele utilizar la proteína como fuente de energía, sino que se metaboliza en unidades más pequeñas que se utilizan como "bloques de construcción". La proteína completa contiene los 22 aminoácidos, la construcción. Función de la proteína Número de aminoácidos Hormona insulínica para el metabolismo del azúcar 51 Enzima del citocromo c para la respiración celular 104 Hormona del crecimiento utilizada en el tratamiento antienvejecimiento 191 Transporte de hemoglobina de oxígeno en sangre 574 Enzima hexoquinasa para la glucólisis 730 Gamma Globulina, parte del sistema inmunológico en sangre 1320 Acción muscular de la miosina 6100 A medida que los aminoácidos se unen para formar una gran molécula de proteína, esto ocurre. Aminoácidos hidrofóbicos: ¿Qué son los grupos hidrofóbicos y polares? Los aminoácidos se agrupan de acuerdo con sus cadenas laterales. Los nueve aminoácidos que tienen cadenas laterales hidrófobas son glicina (Gly), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Ile), prolina (Pro), fenilalanina (Phe), metionina (Met), y triptófano (Trp). A la derecha se muestra la estructura de la valina.

Adn - Cálculo del número de aminoácidos en el ARNm - Biología.

Ese es el número de nucleótidos a la potencia de la longitud del codón. La pregunta nos pide que determinemos la longitud del codón mientras nos da la cantidad de aminoácidos y un límite superior de tRNA. Usando la misma fórmula, #Nucleotides (Codon-Length) = #Codons, debemos encontrar una combinación de número de nucleótidos y longitud de codones que dé entre 20 y 40 codones. La hemoglobina está compuesta por cuatro monómeros. Hay dos cadenas α, cada una con 141 aminoácidos, y dos cadenas β, cada una con 146 aminoácidos. Debido a que hay dos subunidades diferentes, la hemoglobina exhibe una estructura heterocuaternaria. Si todos los monómeros de una proteína son idénticos, existe una estructura homocuaternaria.


Lista de proteínas por número de aminoácidos / longitud de cadena - Biología

QUÍMICA DE PROTEÍNA

INFORMACIÓN DE ANTECEDENTES: es posible que desee consultar la Guía de predicción de estructuras de Robert Russell. Para conocer las propiedades bioquímicas de los aminoácidos, consulte PROWL, Tabla de hidrofobicidad y aminoácidos de aminoácidos y tabla de referencia (GenScript). Si está específicamente interesado en los anticuerpos, le recomendaría que visite & quotLa página de recursos de anticuerpos & quot.

Composición de aminoácidos y amp Mass & ndash ProtParam (ExPASy, Suiza)
Punto isoeléctrico - Calcular herramienta pI / Mw (ExPASy, Suiza). Si desea un gráfico de la relación entre la carga y el pH, use ProteinChemist (ProteinChemist.com) o herramientas proteómicas JVirGel (PRODORIC Net, Alemania).
Masa, pI, composición y% molar de aminoácidos ácidos, básicos, aromáticos, polares, etc. - PEPSTATS (REALZAR). Bioquímica en línea (Vitalonic, Rusia) da un 1% de composición, peso molecular, pI y carga a cualquier pH deseado.

Calculadora de peso molecular de péptidos (GenScript) - la calculadora en línea determina la fórmula química y el peso molecular de su péptido de interés. También puede especificar modificaciones postraduccionales, como modificaciones de terminales N y C y posicionamiento de puentes disulfuro, para obtener resultados más precisos.

Calculadora de punto isoeléctrico 2.0 (IPC 2.0) - es un servidor para la predicción de puntos isoeléctricos ypKa valores utilizando una combinación de aprendizaje profundo y modelos de regresión vectorial de soporte. La precisión de predicción (RMSD) de IPC 2.0 para proteínas y péptidos supera a los algoritmos anteriores. (Referencia: Kozlowski LP (2021) Nucl. Acids Res. Problema del servidor web).

Composición / Cálculo del peso molecular (Centro Médico de la Universidad de Georgetown, EE. UU.) - el único problema con este sitio es que cuando se ejecuta en modo por lotes no identifica la secuencia por nombre, simplemente número secuencial

Calculadora de proteínas (C. Putnam, Instituto de Investigación Scripps, EE. UU.) - calcula la masa, pI, carga a un pH dado, cuenta los residuos de aminoácidos, etc.

Predictor de Tm (P.C. Lyu Lab., Universidad Nacional Tsing-Hua, Taiwán) - calcula la temperatura teórica de fusión de las proteínas.

Antigenicidad y alergenicidad: un buen lugar para comenzar sería The Immune Epitope Database (IEDB)

Diseño de anticuerpos peptídicos Abie Pro (Chang Biociencia)

Servidores de alergenicidad: AllerTOP (Referencia: Dimitrov, I. et al. 2013. BMC Bioinformatics 14(Supl. 6): S4), AlgPred - predicción de proteínas alergénicas y mapeo de epítopos de IgE (Referencia: Saha, S. y Raghava, G.P.S. 2006. Nucleic Acids Research 34: W202-W209.) Y SDAP - Base de datos estructural de proteínas alergénicas (Referencia: Ivanciuc, O. et al. 2003. Nucleic Acids Res. 31: 359-362).

EpiToolKit: es un banco de trabajo virtual para preguntas inmunológicas con un enfoque en el diseño de vacunas. Ofrece una variedad de herramientas inmunoinformáticas que cubren el genotipado del MHC, la predicción de epítopos y neoepítopos, la selección de epítopos para el diseño de vacunas y el ensamblaje de epítopos. En su versión 2.0 recientemente re-implementada, EpiToolKit proporciona una gama de nuevas funcionalidades y por primera vez permite combinar herramientas en flujos de trabajo complejos. Para los usuarios sin experiencia, ofrece interfaces simplificadas para guiar a los usuarios a través del análisis de conjuntos de datos inmunológicos complejos. (Referencia: Schubert S et al. (2015) Bioinformática 31(13): 2211 y ndash2213).

VIOLÍN - Vaccine Iinvestigación y OnorteLine Iinformación norteetwork: permite una fácil conservación, comparación y análisis de datos de investigación relacionados con vacunas en varios patógenos humanos Se espera que VIOLIN se convierta en una fuente centralizada de información sobre vacunas y proporcione a los investigadores en ciencias básicas y clínicas datos seleccionados y herramientas bioinformáticas para la investigación y el desarrollo de vacunas. . VBLAST: Búsqueda BLAST personalizada para investigación de vacunas que permite varias estrategias de búsqueda contra 77 genomas de 34 patógenos. (Referencia: He, Y. et al. 2014. Nucleic Acids Res. 42 (problema de la base de datos): D1124-32).

SVMTriP: es un nuevo método para predecir el epítopo antigénico con la última secuencia de entrada de la base de datos IEDB. En nuestro método, se ha utilizado Support Vector Machine (SVM) combinando las puntuaciones de similitud de tri-péptidos y de propensión (SVMTriP) para lograr un mejor rendimiento de predicción. Además, SVMTriP es capaz de reconocer péptidos virales de un fondo de secuencia de proteína humana. (Referencia: Yao B et al. (2012) PLoS One 7(9): e45152).

Solubilidad y capacidad de cristalización:

EnzymeMiner: ofrece extracción automatizada de enzimas solubles con diversas estructuras, propiedades catalíticas y estabilidades. La predicción de solubilidad emplea el predictor interno SoluProt desarrollado mediante aprendizaje automático (Referencia: Hon J et al. 2020. Nucl Acids Res 48 (W1): W104 y ndashW109).

CAFÉ EXPRÉS (EStiempo de PRotein mixpreSsion y ASI QUElubilidad) - es un predictor basado en secuencia para estimar la expresión y solubilidad de proteínas para tres sistemas de expresión de proteínas diferentes: in vivo Escherichia coli, Brevibacillusy libre de células de germen de trigo. (Referencia: Hirose S y Noguchi T. 2013. Proteomics. 13:1444-1456).

SABLE: predicción precisa basada en secuencias de accesos a disolventes relativos, estructuras secundarias y dominios transmembrana para proteínas de estructura desconocida. (Referencia: Adamczak R et al. 2004. Proteins 56:753-767).

SPpred (Soluble PAGpredicción de rutina) (Centro de Bioinformática, Instituto de Tecnología Microbiana, Chandigarh, India) - es un servidor web para predecir la solubilidad de una proteína en la sobreexpresión en E. coli. La predicción se realiza mediante un modelo híbrido de SVM entrenado en el perfil de PSSM generado por la búsqueda PSI-BLAST de la base de datos de proteínas & # 39nr & # 39 y la composición de aminoácidos divididos.

Protein & ndashSol: es un servidor web para predecir la solubilidad de las proteínas. Utilizando los datos disponibles para la solubilidad de la proteína de Escherichia coli en un sistema de expresión libre de células, se calculan 35 propiedades basadas en secuencias. Los pesos de las características se determinan a partir de la separación de subconjuntos de baja y alta solubilidad. El modelo devuelve una solubilidad prevista y una indicación de las características que se desvían más de los valores promedio. (Referencia: Hebditch M et al. 2017. Bioinformática 33(19): 3098 y ndash3100).

CamSol: para el diseño racional de variantes de proteínas con mayor solubilidad. El método funciona mediante la realización de un cribado computacional rápido de decenas de miles de mutaciones para identificar las que tienen el mayor impacto en la solubilidad de la proteína diana mientras se mantiene su estado nativo y actividad biológica. (Referencia: Sormanni P et al. (2015) J Molec Biol 427(2): 478-490). nótese bien Requiere registro.

STu cara mintropía Reducción pag redicción (SERp): esta herramienta exploratoria tiene como objetivo ayudar a identificar los sitios que son más adecuados para la mutación diseñada para mejorar la cristalización mediante un enfoque de reducción de la entropía superficial. (Referencia: Goldschmidt L. et al. 2007. Protein Science. 16:1569-1576)

CRYSTALP2 - para in-silico predicción de la propensión a la cristalización de proteínas. (Referencia: Kurgan L, et al. 2009. BMC Structural Biology 9: 50) y PPCpred: predicción basada en secuencias de la propensión a la producción de cristales con calidad de difracción, producción de cristales, purificación y producción del material proteico (Referencia: M.J. Mizianty & amp L. Kurgan. 2011. Bioinformatics 27: i24-i33).

Péptidos, vacunas y toxinas antimicrobianos:

APD (Aantimicrobiano PAGéptido Database) (Referencia: Wang, Z. y Wang, G 2004. Nucl. Acids Res.32: D590-D592)

El sistema de secreción de tipo III (T3SS) es un mecanismo esencial para la interacción huésped-patógeno en el proceso de infección. Las proteínas secretadas a través de la maquinaria T3SS de muchas bacterias gramnegativas se conocen como efectores T3SS (T3SE). Estos pueden estar localizados subcelularmente en el huésped o ser parte de la punta de la aguja del T3SS que interactúa directamente con la membrana del huésped para llevar otros efectores a la célula diana. T3SEdb representa un esfuerzo de este tipo para ensamblar una base de datos completa de todos los T3SE supuestos y determinados experimentalmente en un sitio web accesible. La búsqueda BLAST está disponible. (Referencia: Tay DM et al. 2010. BMC Bioinformatics. 11 Supl. 7: S4).

Eficaz (Universidad de Viena, Austria y Universidad Técnica de Munich, Alemania) - La secreción de proteínas bacterianas es el mecanismo de virulencia clave de las bacterias simbióticas y patógenas. De ese modo, las proteínas efectoras se transportan desde el citosol bacteriano al medio extracelular o directamente a la célula huésped eucariota. El portal Effective proporciona predicciones precalculadas sobre efectores bacterianos en todos los genomas patógenos y simbiónicos disponibles públicamente, así como la posibilidad de que el usuario prediga efectores en los datos de la propia secuencia de proteínas.

Vaxign es el primer sistema de diseño de vacunas basado en la web que predice los objetivos de las vacunas en función de las secuencias del genoma utilizando la estrategia de vacunación inversa. Las características pronosticadas en la tubería de Vaxign incluyen ubicación subcelular de proteínas, hélices transmembrana, probabilidad de adhesina, conservación de proteínas humanas y / o de ratón, exclusión de secuencias del genoma (s) de cepas no patógenas y unión del epítopo a MHC de clase I y clase II. . La base de datos de Vaxign precalculada contiene la predicción de los objetivos de la vacuna para los genomas & gt350. (Referencia: He Y et al. 2010. J Biomed Biotechnol. 2010: 297505). Una versión más reciente de Vaxign 2 Beta está disponible aquí.

VacTarBac es una plataforma que almacena candidatas a vacuna contra varias bacterias patógenas. Las vacunas están diseñadas sobre la base de su probabilidad de actuar como epítopo, por lo que tienen el potencial de inducir cualquiera de los varios brazos del sistema inmunológico. Estos epítopos se han predicho contra el factor de virulencia y los genes esenciales de 14 especies bacterianas. (Referencia: Nagpal G et al. (2018) Front Immunol. 9: 2280).

Abpred: tomará una única secuencia de aminoácidos para un Fv y calculará el rendimiento previsto en 12 plataformas biofísicas (Referencia: Hebditch M & amp J Warwicker (2019) PeerJ. 7: e8199).

T3SE: predicción del efector del sistema de secreción de tipo III (Referencia: L & oumlwer M, & amp Schneider G. 2009. PLoS One. 4:e5917. Errata en: PLoS One. 20094 (7).

SIEVE Server es una herramienta web pública para la predicción de efectores secretados de tipo III. El servidor SIEVE puntúa los efectores secretados potenciales de los genomas de patógenos bacterianos con sistemas de secreción de tipo III utilizando un modelo aprendido de proteínas secretadas conocidas. El servidor SIEVE requiere que solo se analicen las secuencias de proteínas de las proteínas y devuelve una probabilidad conservadora de que cada proteína de entrada sea un efector secretado de tipo III. (Referencia: McDermott JE et al. 2011. Infect Immun. 79:23-32).

Dicroísmo circular:

Dicroísmo circular (Birkbeck College, Escuela de Cristalografía, Inglaterra) DICHROWEB es un sitio web interactivo que permite la deconvolución de datos de experimentos de espectroscopía de dicroísmo circular. Ofrece una interfaz para una variedad de algoritmos de deconvolución (CONTINLL, SELCON3, CDSSTR, VARSLC, K2D).

K2D2: Predicción de porcentajes de estructura secundaria de proteínas a partir de espectros de CD: permite el análisis de 41 puntos de datos del espectro de CD que van desde 200 nm a 240 nm o 51 puntos de datos para el rango de 190-240 nm (Referencia: Perez-Iratxeta C & amp Andrade- Navarro MA.2008. BMC Structural Biology 2008, 8:25)

K2D3 es un servidor web para estimar el contenido de las cadenas a helix y & szlig de una proteína a partir de su espectro de dicroísmo circular. K2D3 utiliza una base de datos de espectros teóricos derivados con Dichrocalc (Referencia: Louis-Jeune C et al. 2012. Proteínas: estructura, función y bioinformática 80: 374 y ndash381)

Residuos de cisteína:

DiANNA: predecirá el estado de oxidación de la cisteína (76% de precisión), los pares de cisteína (81% de precisión) y la conectividad del enlace disulfuro (86% de precisión). (Referencia: Nucl. Acids Res. 33: W230-W232).

CYSREDOX (Universidad Rockefeller, Estados Unidos) y CYSPRED (CIRB Biocomputing Group, Universidad de Bolonia, Italia) calcular el estado redox de los residuos de cisteína en proteínas.

Trazador de hidrofobicidad ( Innovagen ) - y Protein Hydroplotter - seleccione en Herramientas (ProteinLounge, San Diego, CA ).

Proteólisis y espectrometría de masas:

Proteólisis - Cortador de péptidos (ExPASy, Suiza) que también predice los sitios de escisión de enzimas y productos químicos. Un sitio de proteólisis alternativo es Mobility_plot 4.1 (Toma de huellas proteolíticas avanzadas, IGH, Francia).
Para un análisis de proteínas más sofisticado con espectroscopia de masas, ExPasy ha introducido FindMod para predecir posibles modificaciones postraduccionales de proteínas en péptidos y GlycoMod, que puede predecir las posibles estructuras de oligosacáridos que se producen en proteínas a partir de sus masas determinadas experimentalmente.

ProFound: es una herramienta para buscar una base de datos de secuencias de proteínas utilizando información de espectros de masas de mapas de péptidos. Se utiliza un algoritmo bayesiano para clasificar las secuencias de proteínas en la base de datos de acuerdo con su probabilidad de producir el mapa de péptidos. Se puede acceder a una versión simplificada aquí (Universidad Rockefeller, Nueva York, EE. UU.). No se puede utilizar la propia base de datos de proteínas.

ProteínaProspector (Universidad de California) - ofrece una amplia variedad de herramientas (por ejemplo, MS-Fit, MS-Tag, MS-Seq, MS-Pattern, MS-Homology) para el espectroscopista de masas de proteínas.

Las repeticiones en las secuencias de proteínas se pueden descubrir usando Radar ( R apid A utomático D detección y A alineación de R epeats, Instituto Europeo de Bioinformática) o REPRO (Referencia: George RA. & amp Heringa J. 2000. Trends Biochem. Sci. 25: 515-517).

REPPER (REPScome y su PORiodicities): detecta y analiza regiones con repeticiones cortas sin espacios en proteínas. Encuentra periodicidades por Transformada de Fourier (FTwin) y análisis de similitud interna (REPwin). FTwin asigna valores numéricos a los aminoácidos que reflejan ciertas propiedades, por ejemplo, la hidrofobicidad, y proporciona información sobre las periodicidades correspondientes. REPwin utiliza autoalineaciones y muestra repeticiones que revelan similitudes internas significativas. Se complementan con PSIPRED y predicción de bobinas en espiral (COILS), lo que convierte al servidor en una herramienta analítica útil para proteínas fibrosas. (Referencia: M. Gruber y col. 2005. Nucl. Acids Res. 33: W239-W243).

Geles bidimensionales:

Cálculo de JVirGel de geles de proteínas virtuales bidimensionales: crea proteomas virtuales 2D a partir de una enorme lista de eucariotas y procariotas (o una proteína individual). Dos versiones: html (limitada) y applet de Java (increíble pero necesitas instalar Java Runtime Environment. (Referencia: K. Hiller et al. 2003. Nucl. Acids Res. 31: 3862-3865).

Dibujar geles proteicos virtuales bidimensionales (PRODORIC Net, Alemania) - utilizando sus propios datos de secuencia de proteínas o para diferentes organismos.

Predictor de proteína de raspado - (Instituto de Genómica y Bioinformática, Universidad de California, Irvine) - los programas incluyen: ACCpro: la accesibilidad relativa de los residuos de proteínas a los disolventes CMAPpro: predicción de mapas de contacto de aminoácidos COBEpro: predicción de epítopos continuos de células B CONpro: predice si el número de contactos de cada residuo en una proteína está por encima o por debajo del promedio para ese residuo. Initio).

Mutagénesis:

Diseñador de mutagénesis genética (GenScript) está desarrollado para hacer que su diseño de mutagénesis de ADN puntual sea sencillo para facilitar la mutación genética. Para realizar la mutagénesis de ADN de tipo salvaje, simplemente ingrese su secuencia inicial del gen de tipo salvaje en el campo a continuación, y luego haga clic en el botón & ldquofrom selection & rdquo para seleccionar los aminoácidos de interés. Consequently, the new gene sequence encoding mutated protein will be generated upon a click &ldquosubmit&rdquo. You can select a number of expression systems.

I-Mutant2.0: predictor of protein stability changes upon mutation - choose either a PDB reference number or paste your own protein. The answer (by email) indicates whether the protein is more or less stable, a fact which could be of use in designing "better" proteins. ( Reference: E. Capriotti et al. 2005. Nucl. Acids Res. 33: W306-W310).

SIFT - The Sorting Intolerant From Tolerant (SIFT) algorithm predicts the effect of coding variants on protein function i.e. it predicts whether an amino acid substitution affects protein function based on sequence homology and the physical properties of amino acids. SIFT can be applied to naturally occurring nonsynonymous polymorphisms and laboratory-induced missense mutations. ( Reference: N-L Sim et al. 2012. Nucleic Acids Research 40(1): W452&ndashW457).

mCSM-membrane - predicts the effects of mutations on transmembrane proteins. ( Reference: Pires DEV et al. 2020. Nucl Acids Res 48 (W1): W147&ndashW153).


Inicio de la transcripción en procariotas

RNA polymerase initiates transcription at specific DNA sequences called promoters.

Objetivos de aprendizaje

Summarize the initial steps of transcription in prokaryotes

Conclusiones clave

Puntos clave

  • Transcription of mRNA begins at the initiation site.
  • Two promoter consensus sequences are at the -10 and -35 regions upstream of the initiation site.
  • The σ subunit of RNA polymerase recognizes and binds the -35 region.
  • Five subunits (α, α, β, β’, and σ) make up the complete RNA polymerase holoenzyme.

Términos clave

  • holoenzyme: a fully functioning enzyme, composed of all its subunits
  • promotor: the section of DNA that controls the initiation of RNA transcription

Prokaryotic RNA Polymerase

Prokaryotes use the same RNA polymerase to transcribe all of their genes. En E. coli, the polymerase is composed of five polypeptide subunits, two of which are identical. Four of these subunits, denoted α, α, β, and β’, comprise the polymerase core enzyme. These subunits assemble each time a gene is transcribed they disassemble once transcription is complete. Each subunit has a unique role: the two α-subunits are necessary to assemble the polymerase on the DNA the β-subunit binds to the ribonucleoside triphosphate that will become part of the nascent “recently-born” mRNA molecule and the β’ binds the DNA template strand. The fifth subunit, σ, is involved only in transcription initiation. Confiere especificidad transcripcional tal que la polimerasa comienza a sintetizar ARNm a partir de un sitio de iniciación apropiado. Without σ, the core enzyme would transcribe from random sites and would produce mRNA molecules that specified protein gibberish. The polymerase comprised of all five subunits is called the holoenzyme.

Prokaryotic Promoters and Initiation of Transcription

The nucleotide pair in the DNA double helix that corresponds to the site from which the first 5′ mRNA nucleotide is transcribed is called the +1 site, or the initiation site. Nucleotides preceding the initiation site are given negative numbers and are designated upstream. Conversely, nucleotides following the initiation site are denoted with “+” numbering and are called downstream nucleotides.

A promoter is a DNA sequence onto which the transcription machinery binds and initiates transcription. En la mayoría de los casos, los promotores existen corriente arriba de los genes que regulan. La secuencia específica de un promotor es muy importante porque determina si el gen correspondiente se transcribe todo el tiempo, algunas veces o con poca frecuencia. Although promoters vary among prokaryotic genomes, a few elements are conserved. At the -10 and -35 regions upstream of the initiation site, there are two promoter consensus sequences, or regions that are similar across all promoters and across various bacterial species. The -10 consensus sequence, called the -10 region, is TATAAT. The -35 sequence, TTGACA, is recognized and bound by σ. Una vez que se realiza esta interacción, las subunidades de la enzima central se unen al sitio. The A–T-rich -10 region facilitates unwinding of the DNA template several phosphodiester bonds are made. La fase de inicio de la transcripción termina con la producción de transcripciones abortivas, que son polímeros de aproximadamente 10 nucleótidos que se producen y liberan.

Promoter: The σ subunit of prokaryotic RNA polymerase recognizes consensus sequences found in the promoter region upstream of the transcription start sight. The σ subunit dissociates from the polymerase after transcription has been initiated.


How do proteins help determine traits?

The DNA inside the nucleus has a complex structure that varies from person to person, or maybe even the cells present inside one person.

The DNA contains a phosphate chain bonded to a pentose sugar which is in turn bonded to the nitrogen base pairs, the most important part which decides the traits. There are five nitrogen base pairs, but only four occur in DNA
Adenine
Cytosine
Guanine
Thymine (Only in DNA)
Uracil (Only in RNA, replaces thymine)

Adenine is complementary to Thymine/Uracil. Cytosine is complementary to Guanine.

When the DNA is replicated and the mRNA strands transcribe the arrangement of the DNA, eg.

A T C T G G G A T C A T A - DNA
U A G A C C C U A G U A U- mRNA

Once this is copied and taken to the Ribosomes for translation, the triplet code comes into play. Three consecutive base pairs are coded for one of the 20 amino acids. Hence it results in different traits due the arrangement of amino acids in protein chains.


Resultados

A set of 178 clusters, consisting of polyQ proteins and their homologs (at least a 53% identity between proteins in a cluster, see Methods for details), was analysed for secondary structure context in the vicinity of polyQ regions. Homologs were taken into account in order to increase the amount of secondary structure information, which was categorised into helix, sheet or random coil. The clusters in the dataset were of varying size, from one to 243 proteins. A total of 282 proteins out of the 926 in the dataset contain a polyQ with at least eight glutamines per ten amino acids (an 8/10 polyQ). Most of them only contain one polyQ, but there are a few that contain a higher number, up to six.

The protein structure context of polyQ

Generally, structure information is available only for fragments of proteins and not for complete proteins, firstly because usually only parts of proteins are studied, but also because some regions might be disordered and will not adopt a single structure that could be resolved. The latter effect greatly influenced our observations since for most of the clusters we used there was no structural information available in the closer proximity of the polyQ (Fig 1).


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